ट्रोपोनिन: विशेषताएँ, संरचना, कार्य और परीक्षण - जीवविज्ञान - 2025

ट्रोपोनिन कशेरुकियों के कंकाल और हृदय की मांसपेशी में मौजूद प्रोटीन को दिया गया नाम है, जो मांसपेशियों के तंतुओं में फिलामेंट से जुड़ा होता है और जिसमें सिकुड़ा गतिविधि (मांसपेशियों में संकुचन और विश्राम) के नियमन के कार्य होते हैं।

स्नायु फाइबर कोशिकाएं हैं जो मांसपेशियों के ऊतकों का निर्माण करती हैं, जिनकी संकुचन क्षमता फिलामेंट्स के बीच बातचीत पर आधारित होती है जो आदेश दिए जाते हैं और उनके अंदर बारीकी से जुड़े होते हैं, अधिकांश साइटोप्लाज्मिक मात्रा पर कब्जा कर लेते हैं।

मांसपेशी फाइबर में एक पतली रेशा के तत्वों का ग्राफिक प्रतिनिधित्व (स्रोत: Raul654, विकिमीडिया कॉमन्स के माध्यम से)

इन फिलामेंट्स को मायोफिल्मेंट्स के रूप में जाना जाता है और दो वर्ग हैं: मोटी और पतली। मोटे फिलामेंट्स मायोसिन II अणुओं से बने होते हैं, जबकि पतले फिलामेंट्स दो अन्य प्रोटीनों के साथ ग्लोबुलर एक्टिन या जी-एक्टिन के पॉलिमर होते हैं।

एक्टिन और मायोसिन दोनों मानव शरीर और अन्य जीवों की अन्य कोशिकाओं में भी पाए जाते हैं, केवल बहुत कम अनुपात में और सेल माइग्रेन (कोशिका विभाजन के दौरान) और यहां तक ​​कि सेल प्रवास, एक्सोसाइटोसिस जैसी विभिन्न प्रक्रियाओं में भाग लेते हैं। इंट्रासेल्युलर वेसिकुलर ट्रैफ़िक।

ट्रोपोनिन और ट्रोपोमायोसिन पतले एक्टिन फ़िलामेंट्स से जुड़े दो प्रोटीन हैं जो मांसपेशियों की कोशिकाओं या तंतुओं के मायोफिब्रिल के संकुचन और विश्राम प्रक्रियाओं के नियमन में भाग लेते हैं।

कार्रवाई के तंत्र जिसके माध्यम से ये दो प्रोटीन अपने कार्य को निष्पादित करते हैं, कैल्शियम की इंट्रासेल्युलर एकाग्रता से संबंधित हैं। ट्रोपोनिन नियामक प्रणाली कंकाल की मांसपेशियों के संकुचन के शरीर विज्ञान और जैव रसायन में सबसे अच्छी ज्ञात प्रणालियों में से एक है।

ये प्रोटीन शरीर के लिए बहुत महत्व रखते हैं। वर्तमान में, यह निश्चित रूप से ज्ञात है कि कुछ पारिवारिक या जन्मजात कार्डियोमायोपैथी जीन के अनुक्रम में उत्परिवर्तन का उत्पाद है जो दोनों (ट्रोपोनिन या ट्रोपोमायोसिन) में से किसी एक के लिए कोड है।

विशेषताएँ

ट्रोपोनिन 1 से 7 के स्टोइयोमेट्रिक अनुपात में कंकाल और हृदय की मांसपेशी में मांसपेशियों के तंतुओं के पतले फिलामेंट्स में एक्टिन से जुड़ा होता है, यानी एक्टिन के हर 7 अणुओं के लिए ट्रोपोनिन का एक अणु।

यह प्रोटीन, जैसा कि हाइलाइट किया गया है, विशेष रूप से कंकाल और कार्डियक धारीदार मांसपेशी फाइबर के मायोफिब्रिल के भीतर निहित तंतुओं में पाया जाता है, न कि चिकनी मांसपेशी फाइबर में जो संवहनी और आंत की मांसपेशियों को बनाते हैं।

यह कुछ लेखकों द्वारा ट्रोपोमायोसिन के नियामक प्रोटीन के रूप में कल्पना की गई है। इसकी तरह, इसमें एक्टिन अणुओं के साथ बातचीत के लिए बाध्यकारी साइटें हैं, जो इसे मोटे तंतुओं के मायोसिन के साथ अपनी बातचीत को विनियमित करने की क्षमता देती है।

मायोफिल्मेंट्स में, ट्रोपोनिन और ट्रोपोमायोसिन अणुओं के बीच का अनुपात 1 से 1 है, जिसका अर्थ है कि प्रत्येक ट्रोपोनिन कॉम्प्लेक्स जो मौजूद है, उसके साथ एक ट्रोपोमायोसिन अणु जुड़ा हुआ है।

संरचना

ट्रोपोनिन एक प्रोटीन कॉम्प्लेक्स है जो ट्रोपोनिन I, ट्रोपोनिन सी, और ट्रोपोनिन टी के रूप में जाना जाता है, जो तीन अलग-अलग ग्लोबुलर सब यूनिटों से बना है, जो एक साथ मिलकर कम या ज्यादा 78 केडीए तक जुड़ जाते हैं।

मानव शरीर में, इन सब यूनिटों में से प्रत्येक के लिए ऊतक-विशिष्ट संस्करण होते हैं, जो आनुवंशिक और आणविक स्तर पर (जीन को जोड़ने वाले जीन के संबंध में) एक दूसरे से भिन्न होते हैं, और संरचनात्मक स्तर पर (उनके फिनो एसिड अनुक्रम के संबंध में)।

ट्रोपोनिन सबयूनिट्स में से एक का प्रतिनिधित्व (स्रोत: जवाहर स्वामीनाथन और विकिमीडिया कॉमन्स के माध्यम से यूरोपीय जैव सूचना विज्ञान संस्थान में एमएसडी स्टाफ)

ट्रोपोनिन C या TnC तीन सबयूनिट्स में से सबसे छोटा है और शायद सबसे महत्वपूर्ण में से एक है। इसमें 18 kDa आणविक भार है और इसमें कैल्शियम (Ca2 +) को बांधने के लिए साइटें हैं।

ट्रोपोनिन टी या टीएनटी वह है जो तीन सबयूनिट्स के ट्रॉपोमायोसिन के जटिल लंगर के लिए बाध्यकारी साइटें हैं और 30 kDa का आणविक भार है; इसे टी सबयूनिट या ट्रोपोमायोसिन बाइंडिंग सबयूनिट के रूप में भी जाना जाता है।

ट्रोपोनिन I या TnI, 180 से अधिक अमीनो एसिड अवशेषों के साथ, ट्रोपोनिन टी के समान आणविक भार है, लेकिन इसकी संरचना में एक्टिन को बांधने के लिए विशेष साइटें हैं, बाद वाले और मायोसिन के बीच बातचीत को अवरुद्ध करती है, जो है मांसपेशी फाइबर के संकुचन के लिए जिम्मेदार घटना।

कई पाठ्यपुस्तकें इस सबयूनिट को निरोधात्मक सबयूनिट और आणविक "गोंद" के रूप में ट्रोपोनिन के तीन सबयूनिट्स के बीच संदर्भित करती हैं। एक्टिन से बंधने की इसकी क्षमता और निरोधात्मक गतिविधि को इसके संघ द्वारा बढ़ाया जाता है, जो TnT सबयूनिट द्वारा मध्यस्थता के साथ ट्रोपोमायोसिन द्वारा बढ़ाया जाता है।

यह दिखाया गया है कि, सबयूनिट I में, निषेध के लिए जिम्मेदार अनुक्रम का क्षेत्र 104 और 115 पदों के बीच 12 अमीनो एसिड अवशेषों के एक केंद्रीय पेप्टाइड द्वारा परिभाषित किया गया है; और यह कि सबयूनिट के सी-टर्मिनल क्षेत्र में भी निषेध के दौरान एक भूमिका है।

विशेषताएं

मांसपेशियों के संकुचन में ट्रोपोनिन की मुख्य भूमिका कैल्शियम को बांधने की क्षमता पर निर्भर करती है, क्योंकि यह प्रोटीन कंकाल की मांसपेशी में पतले फिलामेंट्स का एकमात्र घटक है जिसमें यह गुण होता है।

ट्रोपोनिन की अनुपस्थिति में, पतले फिलामेंट्स मोटे फिलामेंट्स और कॉन्ट्रैक्ट को बांधने में सक्षम होते हैं, चाहे इंट्रासेल्युलर कैल्शियम एकाग्रता हो, इसलिए ट्रोपोनिन का कार्य ट्रोपोमायोसिन के साथ अपने कैल्शियम के अभाव में संकुचन को रोकना है।

इस प्रकार, ट्रोपोनिन मांसपेशियों की छूट को बनाए रखने में महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है जब पर्याप्त इंट्रासेल्युलर कैल्शियम नहीं होता है, और मांसपेशियों के संकुचन में जब विद्युत तंत्रिका उत्तेजना कैल्शियम को मांसपेशी फाइबर में प्रवेश करने की अनुमति देती है।

यह कैसे होता है?

कंकाल और हृदय की धारीदार मांसपेशियों में, मांसपेशी संकुचन पतली और मोटी तंतुओं के बीच बातचीत के लिए धन्यवाद होता है जो एक-दूसरे पर फिसलते हैं।

इन मांसपेशियों की कोशिकाओं में, कैल्शियम एक्टिन-मायोसिन इंटरैक्शन (पतले और मोटे फिलामेंट) के लिए आवश्यक है, क्योंकि मायोसिन के लिए एक्टिन बाइंडिंग साइट ट्रोपोमायोसिन की संयुक्त कार्रवाई द्वारा "छिपी" हैं और ट्रोपोनिन, वह है जो कैल्शियम के प्रति प्रतिक्रिया करता है।

सार्कोप्लाज्मिक रेटिकुलम (मांसपेशियों के तंतुओं के एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम) से कैल्शियम आयन ट्रोपोनिन के सी सबयूनिट से बंधते हैं, ट्रोपोनिन-मध्यस्थता निषेध को निष्क्रिय करते हैं और सिकुड़ते हुए संकुचन को ट्रिगर करते हैं।

सबयूनिट I के कारण होने वाले निषेध का "न्यूट्रलाइजेशन", कैल्शियम से सबयूनिट C के बंधन के बाद होता है, जो तीन उपनिवेशों के बीच फैलने वाले एक परिवर्तनकारी परिवर्तन को उत्पन्न करता है और दोनों एक्टिन और ट्रोपोनोसिन अणुओं से उनके पृथक्करण की अनुमति देता है ।

ट्रोपोनिन, ट्रोपोमायोसिन और एक्टिन के बीच यह पृथक्करण एक्टिन पर मायोसिन के लिए बाध्यकारी साइटों को प्रकट करता है। यह तब है कि उत्तरार्द्ध के गोलाकार सिर एक्टिन फाइबर के साथ बातचीत कर सकते हैं और दूसरे पर एक फिलामेंट के विस्थापन द्वारा एटीपी-निर्भर संकुचन शुरू कर सकते हैं।

ट्रोपोनिन परीक्षण

हृदय के घावों का पता लगाने के लिए ट्रोपोनिन पसंदीदा बायोमार्कर है। इस कारण से, ट्रोपोनिन परीक्षण व्यापक रूप से जैव-रासायनिक, कुछ हृदय विकृति स्थितियों जैसे कि तीव्र रोधगलन के प्रारंभिक और / या निवारक निदान में उपयोग किया जाता है।

यह परीक्षण कई उपचार चिकित्सकों द्वारा पाया जाता है कि छाती के दर्द वाले रोगियों को क्या करना है और क्या उपचार करना है, इसके बारे में निर्णय लेने में मदद करने के लिए।

यह आमतौर पर ट्रोपोनिन टी और आई सबयूनिट्स का पता लगाने के साथ जुड़ा हुआ है, क्योंकि ट्रोपोनिन सी आइसोफॉर्म धीमी-चिकोटी कंकाल की मांसपेशियों में भी पाया जाता है; यह हृदय के लिए विशिष्ट नहीं है।

ट्रोपोनिन परीक्षण किस पर आधारित है?

ट्रोपोनिन परीक्षण आमतौर पर एक प्रतिरक्षाविज्ञानी परीक्षण होता है जो टी और मैं ट्रोपोनिन के सबयूनिट्स के कार्डियक आइसोफोर्म का पता लगाता है। तो, यह उन अंतरों पर आधारित है जो दोनों आइसोफॉर्म के बीच मौजूद हैं।

ट्रोपोनिन I सबयूनिट का आइसोफॉर्म (cTnI)

मायोकार्डिअल मांसपेशी ऊतक में ट्रोपोनिन I सबयूनिट का केवल एक समस्थानिक होता है, जिसकी विशेषता इसके एन-टर्मिनल छोर पर एक 32 एमिनो एसिड पोस्ट-ट्रांसलेशनल "टेल" की उपस्थिति होती है।

यह आइसोफॉर्म विशिष्ट मोनोक्लोनल एंटीबॉडी के विकास के लिए धन्यवाद पाया जाता है जो अन्य गैर-कार्डियक आइसोफोर्म को नहीं पहचानते हैं, क्योंकि एमिनो एसिड की पूंछ अन्य आइसोफॉर्म के छोरों से 50% अलग है।

सीटीएनआई को क्षतिग्रस्त ऊतकों में व्यक्त नहीं किया गया है, लेकिन वयस्क हृदय ऊतक के लिए अद्वितीय है।

ट्रोपोनिन टी सबयूनिट का आइसोफॉर्म (cTnT)

ट्रोपोनिन टी सबयूनिट के कार्डियक इसोफ़ॉर्म को तीन अलग-अलग जीनों में एन्कोड किया गया है, जिनमें से mRNAs वैकल्पिक splicing से गुजर सकते हैं जिसके परिणामस्वरूप एन- और सी-टर्मिनी में चर अनुक्रमों के साथ आइसोफोर्म का उत्पादन होता है।

यद्यपि मानव हृदय की मांसपेशी में TnT के 4 समस्थानिक होते हैं, लेकिन केवल एक ही वयस्क हृदय ऊतक की विशेषता है। यह अमीनो एसिड अनुक्रम के एन-टर्मिनल अंत के खिलाफ तैयार विशिष्ट एंटीबॉडी के साथ पता लगाया गया है।

कार्डियक आइसोफॉर्म के टी सबयूनिट के लिए "अगली पीढ़ी" परीक्षण इस तथ्य पर पूरा ध्यान देते हैं कि कुछ घायल कंकाल की मांसपेशी ऊतक इस आइसोफॉर्म को फिर से व्यक्त कर सकते हैं, इस प्रकार एंटीबॉडी के साथ क्रॉस-प्रतिक्रिया प्राप्त की जा सकती है।

संदर्भ

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