ट्यूब्युलिन: अल्फा और बीटा, फ़ंक्शन - जीवविज्ञान - 2025

ट्यूबिलिन अल्फा और बीटा ट्यूबिलिन: एक dimeric दो गोलाकार polypeptides से मिलकर प्रोटीन है। सूक्ष्मनलिकाएं को जन्म देने के लिए उन्हें एक ट्यूब आकार में व्यवस्थित किया जाता है, जो एक्टिन माइक्रोफिलामेंट और मध्यवर्ती फिलामेंट के साथ मिलकर साइटोस्केलेटन बनाते हैं।

माइक्रोट्यूब्यूल्स विभिन्न आवश्यक जैविक संरचनाओं में पाए जाते हैं, जैसे कि शुक्राणु के फ्लैगेला, रोमक जीवों के विस्तार, श्वासनली और फैलोपियन ट्यूब के सिलिया, अन्य।

इसके अलावा, संरचनाएं जो ट्यूबिलिन परिवहन मार्गों के रूप में कार्य करती हैं - सेल के अंदर सामग्री और ऑर्गेनेल के लिए - ट्रेन पटरियों के अनुरूप। पदार्थ और संरचनाओं का विस्थापन संभव है सूक्ष्मनलिकाएं से जुड़े मोटर प्रोटीन के लिए धन्यवाद, जिसे किन्सिन और डायनेन कहा जाता है।

सामान्य विशेषताएँ

ट्यूबलिन सबयूनिट 55,000 डॉल्टन हेटेरोडिमर्स हैं और सूक्ष्मनलिकाएं के निर्माण खंड हैं। ट्यूबलिन सभी यूकेरियोटिक जीवों में पाया जाता है और विकास के दौरान अत्यधिक संरक्षित किया गया है।

डिमर दो पॉलीपेप्टाइड्स से बना होता है जिसे अल्फा और बीटा ट्यूबुलिन कहा जाता है। ये सूक्ष्मनलिकाएं बनाते हैं, जिसमें तेरह प्रोटोफिलमेंट्स होते हैं, जो एक खोखले ट्यूब के आकार के समानांतर व्यवस्थित होते हैं।

सूक्ष्मनलिकाएं की सबसे प्रासंगिक विशेषताओं में से एक संरचना की ध्रुवीयता है। दूसरे शब्दों में, सूक्ष्मनलिका के दो छोर समान नहीं हैं: एक छोर को तेजी से बढ़ने वाला या "अधिक" अंत कहा जाता है, और दूसरा एक धीमी गति से बढ़ने वाला या "कम" अंत है।

पोलारिटी महत्वपूर्ण है क्योंकि यह सूक्ष्मनलिका के साथ गति की दिशा निर्धारित करता है। ट्यूबलिन डिमर तीव्र असेंबली साइकल में पोलीमराइजिंग और डीओलाइज़रिंग करने में सक्षम है। यह घटना एक्टिन फिलामेंट्स में भी होती है।

एक तीसरा प्रकार का सबयूनिट है: यह गामा ट्यूबुलिन है। यह सूक्ष्मनलिकाएं का हिस्सा नहीं है और सेंट्रोसोम में स्थित है; हालाँकि, यह सूक्ष्मनलिकाएं के न्यूक्लियेशन और गठन में भाग लेता है।

अल्फा और बीटा ट्यूबुलिन

अल्फा और बीटा सबयूनिट्स एक जटिल हेटेरोडिमर बनाने के लिए दृढ़ता से जुड़ते हैं। वास्तव में, जटिल की बातचीत इतनी तीव्र है कि यह सामान्य परिस्थितियों में अलग नहीं होता है।

ये प्रोटीन 550 अमीनो एसिड से बना होता है, ज्यादातर अम्लीय होता है। यद्यपि अल्फा और बीटा ट्यूबलिन काफी समान हैं, वे विभिन्न जीनों द्वारा एन्कोडेड हैं।

एक एसिटाइल समूह के साथ अमीनो एसिड के अवशेष अल्फा ट्यूबुलिन में पाए जा सकते हैं, यह सेल फ्लैगेला में विभिन्न गुण प्रदान करता है।

ट्युबुलिन का प्रत्येक सबयूनिट दो अणुओं के साथ जुड़ा होता है: अल्फा ट्युबुलिन में, GTP अपरिवर्तनीय रूप से बांधता है और यौगिक के हाइड्रोलिसिस नहीं होता है, जबकि बीटा ट्यूबुलिन में दूसरी बाध्यकारी साइट, रिवर्स रूप से GTP को बांधती है और इसे हाइड्रोलाइज करती है। ।

जीटीपी हाइड्रोलिसिस के परिणामस्वरूप "डायनेमिक अस्थिरता" नामक एक घटना होती है, जहां सूक्ष्मनलिकाएं वृद्धि और गिरावट चक्र से गुजरती हैं, जो कि ट्युबुलिन की दर और जीटीपी हाइड्रोलिसिस की दर पर निर्भर करता है।

इस घटना के परिणामस्वरूप सूक्ष्मनलिकाएं की उच्च टर्नओवर दर होती है, जहां संरचना का आधा जीवन केवल कुछ मिनटों का होता है।

विशेषताएं

cytoskeleton

ट्यूबुलिन के अल्फा और बीटा सबयूनिट सूक्ष्मनलिकाएं बनाते हैं, जो साइटोस्केलेटन का हिस्सा हैं।

सूक्ष्मनलिकाएं के अलावा, साइटोस्केलेटन दो अतिरिक्त संरचनात्मक तत्वों से बना होता है: लगभग 7 एनएम के एक्टिन माइक्रोफिलामेंट्स और व्यास में 10 से 15 एनएम के मध्यवर्ती फिलामेंट्स।

साइटोस्केलेटन सेल की रूपरेखा है, यह सेल आकार का समर्थन करता है और बनाए रखता है। हालांकि, झिल्ली और उपकोशिका डिब्बे स्थिर नहीं होते हैं और एंडोसाइटोसिस, फागोसाइटोसिस और सामग्री के स्राव की घटनाओं को पूरा करने में सक्षम होने के लिए निरंतर आंदोलनों में होते हैं।

साइटोस्केलेटन की संरचना सेल को उपरोक्त सभी कार्यों को पूरा करने के लिए खुद को समायोजित करने की अनुमति देती है।

यह कोशिका विभाजन में भाग लेने के अलावा, सेल ऑर्गेनेल, प्लाज्मा झिल्ली और अन्य सेल घटकों के लिए अपने सामान्य कार्यों को करने के लिए आदर्श माध्यम है।

वे अमीबा लोकोमोशन जैसे सेलुलर आंदोलन की घटनाओं में भी योगदान देते हैं, और सिलिया और फ्लैगेला जैसे आंदोलन के लिए विशेष संरचनाएं। अंत में, यह मांसपेशियों के आंदोलन के लिए जिम्मेदार है।

पिंजरे का बँटवारा

गतिशील अस्थिरता के लिए धन्यवाद, कोशिका विभाजन प्रक्रियाओं के दौरान सूक्ष्मनलिकाएं पूरी तरह से पुनर्गठित की जा सकती हैं। इंटरफेज़ के दौरान सूक्ष्मनलिका सरणी असम्बद्ध करने में सक्षम है और ट्यूबुलिन सबयूनिट मुक्त हैं।

ट्यूबुलिन खुद को आश्वस्त कर सकता है और माइटोटिक धुरी को जन्म दे सकता है, जो गुणसूत्रों के अलगाव में शामिल है।

कुछ दवाएं हैं, जैसे कि कोलिसीसिन, टैक्सोल और विनाब्लास्टाइन जो कोशिका विभाजन की प्रक्रियाओं को बाधित करते हैं। यह सीधे ट्यूबिलिन अणुओं पर कार्य करता है, जो सूक्ष्मनलिकाशोथ विधानसभा और पृथक्करण घटना को प्रभावित करता है।

सेंट्रोसोम

पशु कोशिकाओं में, सूक्ष्मनलिकाएं सेंट्रोसोम तक फैली होती हैं, एक संरचना जो केंद्रक की एक जोड़ी (प्रत्येक उन्मुख लंबवत) से बनी होती है और एक अनाकार पदार्थ से घिरा होता है, जिसे पेरीसेंट्रीओलर मैट्रिक्स कहा जाता है।

सेल सिलिया और फ्लैगेल्ला के समान एक संगठन में सेंट्रीओल्स नौ सूक्ष्मनलिकाएं ट्रिपल से बने बेलनाकार शरीर हैं।

कोशिका विभाजन की प्रक्रिया में, सूक्ष्मनलिकाएं सेंट्रोसोम से विस्तारित होती हैं, इस प्रकार माइटोटिक स्पिंडल का निर्माण होता है, जो नई बेटी कोशिकाओं में गुणसूत्रों के सही वितरण के लिए जिम्मेदार होता है।

ऐसा लगता है कि कोशिका के भीतर सूक्ष्मनलिकाएं की असेंबली के लिए सेंट्रीओल्स आवश्यक नहीं हैं, क्योंकि वे पौधे की कोशिकाओं में या कुछ यूकेरियोटिक कोशिकाओं में मौजूद नहीं हैं, जैसा कि कुछ कृन्तकों के अंडाणुओं में होता है।

पेरिकेंट्रीओलर मैट्रिक्स में, माइक्रोट्यूबुल्स की विधानसभा के लिए दीक्षा होती है, जहां गामा ट्यूबुलिन की मदद से न्यूक्लिएशन होता है।

विकासवादी दृष्टिकोण

तीन प्रकार के ट्यूबुलिन (अल्फा, बीटा, और गामा) अलग-अलग जीनों द्वारा एन्कोड किए गए हैं और प्रोकैरियोट्स में पाए जाने वाले एक जीन के लिए अनुकूल हैं जो कि 40,000-डॉल्टन प्रोटीन को एफटीजेड कहते हैं। बैक्टीरियल प्रोटीन कार्यात्मक और संरचनात्मक रूप से ट्यूबिलिन के समान होता है।

यह संभावना है कि बैक्टीरिया में प्रोटीन का एक पैतृक कार्य था और विकासवादी प्रक्रियाओं के दौरान संशोधित किया गया था, एक प्रोटीन में कार्य करता है जो कि यूकेरियोट्स में प्रदर्शन करता है।

संदर्भ

1. कार्डिनाली, डीपी (2007)। एप्लाइड न्यूरोसाइंस: इसके फंडामेंटल। पैनामेरिकान मेडिकल एड।
2. कूपर, जीएम (2000)। सेल: एक आणविक दृष्टिकोण। दूसरा संस्करण। सुंदरलैंड (MA): सिनाउर एसोसिएट्स।
3. कर्टिस, एच।, और श्नेक, ए। (2006)। जीवविज्ञान के लिए निमंत्रण। पैनामेरिकान मेडिकल एड।
4. फ्रीक्सियन, ई।, और मेजा, आई। (2017)। जीवित मशीनें: कोशिकाएं कैसे चलती हैं? । आर्थिक संस्कृति का कोष।
5. लोदीश एच, बर्क ए, जिपर्सस्की एसएल, एट अल। (2000)। आणविक कोशिका जीवविज्ञान। चौथा संस्करण। न्यूयॉर्क: डब्ल्यूएच फ्रीमैन।