हाइड्रोलिसिस एंजाइमों कि कई विभिन्न यौगिकों में रासायनिक बंधन के विभिन्न प्रकार hydrolyzing के लिए जिम्मेदार हैं कर रहे हैं। मुख्य बॉन्ड के बीच जो हाइड्रोलाइज एस्टर, ग्लाइकोसिडिक और पेप्टाइड बॉन्ड हैं।
हाइड्रॉलिस के समूह के भीतर, 200 से अधिक विभिन्न एंजाइमों को वर्गीकृत किया गया है, जिन्हें कम से कम 13 व्यक्तिगत सेटों में वर्गीकृत किया गया है; उनका वर्गीकरण अनिवार्य रूप से रासायनिक यौगिक के प्रकार पर आधारित है जो उनके सब्सट्रेट के रूप में कार्य करता है।
हाइड्रॉलस की संरचना के जैव सूचना विज्ञान उपकरण के साथ ग्राफिक मॉडलिंग (स्रोत: जवाहर स्वामीनाथन और यूरोपीय जैव सूचना विज्ञान संस्थान वाया विकिमीडिया कॉमन्स पर एमएसडी स्टाफ)
जानवरों की आंतों में भोजन के पाचन के लिए हाइड्रॉलिसिस आवश्यक हैं, क्योंकि वे बांड के एक बड़े हिस्से को ख़राब करने के लिए ज़िम्मेदार होते हैं जो खाने के कार्बोनेट संरचनाओं को बनाते हैं।
ये एंजाइम जलीय मीडिया में काम करते हैं, क्योंकि अणुओं के क्लीव होने के बाद उन्हें यौगिकों में जोड़ने के लिए पानी के अणुओं की आवश्यकता होती है। सरल शब्दों में, हाइड्रॉलिस यौगिकों का एक हाइड्रोलाइटिक कटैलिसीस करते हैं, जिस पर वे कार्य करते हैं।
उदाहरण के लिए, जब एक हाइड्रॉलस एक सीसी सहसंयोजक बंधन को तोड़ता है, तो इसका परिणाम आमतौर पर सी-ओएच समूह और सीएच समूह होता है।
संरचना
कई एंजाइमों की तरह, हाइड्रॉलिसिस जटिल संरचनाओं में व्यवस्थित गोलाकार प्रोटीन होते हैं जो इंट्रामोल्युलर बातचीत के माध्यम से खुद को व्यवस्थित करते हैं।
हाइड्रॉलिसिस, सभी एंजाइमों की तरह, उनकी संरचना के एक क्षेत्र में एक या एक से अधिक सब्सट्रेट अणुओं को "सक्रिय साइट" के रूप में जाना जाता है। यह साइट कई अमीनो एसिड अवशेषों से घिरी एक जेब या फांक है जो सब्सट्रेट की पकड़ या लगाव को सुविधाजनक बनाती है।
प्रत्येक प्रकार का हाइड्रॉलेज़ किसी दिए गए सब्सट्रेट के लिए विशिष्ट है, जो इसकी तृतीयक संरचना और अमीनो एसिड के विरूपण द्वारा निर्धारित किया जाता है जो इसकी सक्रिय साइट बनाते हैं। इस विशिष्टता को एमिल फिशर ने एक तरह से "लॉक एंड की" के रूप में उठाया था।
अब यह ज्ञात है कि सब्सट्रेट आम तौर पर एंजाइमों की रचना में परिवर्तन या विकृतियों को प्रेरित करता है और यह कि एंजाइम, बदले में, सब्सट्रेट की संरचना को अपनी सक्रिय साइट में "फिट" बनाने के लिए विकृत करते हैं।
विशेषताएं
सभी हाइड्रॉलिस का दो यौगिकों के बीच या एक ही अणु की संरचना के बीच रासायनिक बंधन तोड़ने का मुख्य कार्य है।
लगभग किसी भी प्रकार के बंधन को तोड़ने के लिए हाइड्रॉलिस हैं: कुछ कार्बोहाइड्रेट के बीच एस्टर बांड को नीचा करते हैं, अन्य प्रोटीन के अमीनो एसिड के बीच पेप्टाइड बांड, अन्य कार्बोक्जिलिक बांड, आदि।
हाइड्रोलेस एंजाइम द्वारा उत्प्रेरित रासायनिक बंधों के हाइड्रोलिसिस का उद्देश्य काफी भिन्न होता है। उदाहरण के लिए, लाइसोजाइम, रासायनिक बंधों के हाइड्रोलिसिस के लिए जिम्मेदार है, जो उस जीव की रक्षा के उद्देश्य से है जो इसे संश्लेषित करता है।
यह एंजाइम बैक्टीरिया कोशिका की दीवार में एक साथ यौगिकों को पकड़ता है, ताकि मानव शरीर को जीवाणु प्रसार और संभावित संक्रमण से बचाया जा सके।
Nucleases "फॉस्फेटेस" एंजाइम हैं जो न्यूक्लिक एसिड को नीचा करने की क्षमता रखते हैं, जो डीएनए या आरएनए वायरस के खिलाफ एक सेलुलर रक्षा तंत्र का भी प्रतिनिधित्व कर सकते हैं।
अन्य हाइड्रॉलिस, जैसे कि "सेरीन प्रोटीज" प्रकार के, जठरांत्र उपकला में अमीनो एसिड को आत्मसात करने के लिए पाचन तंत्र में प्रोटीन के पेप्टाइड बॉन्ड को नीचा दिखाते हैं।
सेल चयापचय में विभिन्न ऊर्जा उत्पादन की घटनाओं में भी हाइड्रॉलिसिस शामिल हैं, क्योंकि फॉस्फेटेस ग्लाइकोलाइसिस में पाइरूवेट जैसे उच्च-ऊर्जा सब्सट्रेट से फॉस्फेट अणुओं की रिहाई को उत्प्रेरित करते हैं।
हाइड्रॉलिस के उदाहरण
वैज्ञानिकों ने जिन हाइड्रॉलिस की महान विविधता की पहचान की है, उनमें से कुछ का अध्ययन दूसरों की तुलना में अधिक जोर के साथ किया गया है, क्योंकि वे सेलुलर जीवन के लिए आवश्यक कई प्रक्रियाओं में शामिल हैं।
इनमें लाइसोजाइम, सेरिन प्रोटीज, एंडोन्यूक्लाइज-टाइप फॉस्फेटस और ग्लूकोसिडेसिस या ग्लाइकोसिडेस शामिल हैं।
लाइसोजाइम
इस प्रकार के एंजाइम ग्राम पॉजिटिव बैक्टीरिया की कोशिका भित्ति की पेप्टिडोग्लाइकन परतों को तोड़ते हैं। यह आमतौर पर बैक्टीरिया की कुल लस पैदा करता है।
लाइसोजाइम बैक्टीरिया के संक्रमण से जानवरों के शरीर की रक्षा करते हैं और ऊतकों में शरीर के स्राव में प्रचुर मात्रा में होते हैं, जो पर्यावरण के संपर्क में हैं, जैसे आँसू, लार और बलगम।
मुर्गी के अंडे का लाइसोजाइम एक्स-रे के माध्यम से क्रिस्टलीकृत होने वाला पहला प्रोटीन संरचना था। इस क्रिस्टलीकरण को डेविड फिलिप्स ने 1965 में लंदन के रॉयल इंस्टीट्यूट में किया था।
इस एंजाइम की सक्रिय साइट पेप्टाइड एस्पेरेगिन-ऐलेनिन-मेथिओनिन-एस्पेरेगिन-एलेनिन-ग्लाइसिन-एस्पेरेगिन-एलनिन-मेथिओनिन (एनएएम-एनएजी-एनएएम) से बना है।
सेरीन प्रोटीज
इस समूह में एंजाइम पेप्टाइड्स और प्रोटीन में पेप्टाइड बॉन्ड को हाइड्रोलाइजिंग के लिए जिम्मेदार हैं। सबसे अधिक अध्ययन ट्रिप्सिन और काइमोट्रिप्सिन हैं; हालांकि, कई अलग-अलग प्रकार के सेरीन प्रोटीज हैं, जो सब्सट्रेट विशिष्टता और उनके कैटेलिटिस तंत्र के संबंध में भिन्न हैं।
"सेरीन प्रोटीज" की विशेषता इसकी सक्रिय साइट में सेरीन प्रकार के न्यूक्लियोफिलिक एमिनो एसिड है, जो एमिनो एसिड के बीच पेप्टाइड बंधन के टूटने में कार्य करता है। सेरिन प्रोटीज भी एस्टर बांड की एक विस्तृत विविधता को तोड़ने में सक्षम हैं।
अमीनो एसिड हिस्टिडीन में एक पेप्टाइड बंधन को तोड़ने वाले एक सेरीन प्रोटीज की कार्रवाई की ग्राफिक योजना (स्रोत: अंग्रेजी भाषा विकिपीडिया वाया विकिमीडिया कॉमन्स पर Zephyris)
ये एंजाइम पेप्टाइड्स और प्रोटीन को काट देते हैं। हालांकि, कटने के लिए सभी पेप्टाइड्स और प्रोटीन को एंजाइम की सक्रिय साइट पेप्टाइड बॉन्ड के एन-टर्मिनस में संलग्न होना चाहिए।
प्रत्येक सेरीन प्रोटीज ठीक उस एमाइड बॉन्ड को काट देता है जो कार्बोक्सिल अंत में एमिनो एसिड के सी-टर्मिनल एंड के बीच बनता है और एमिनो एसिड एमाइन जो पेप्टाइड के एन-टर्मिनल सिरे की ओर होता है।
न्यूक्लियस-प्रकार फॉस्फेटेस
ये एंजाइम शर्करा के फॉस्फोडाइस्टर बॉन्ड के दरार और न्यूक्लियोटाइड बनाने वाले नाइट्रोजनस बेस के फॉस्फेट को उत्प्रेरित करते हैं। इन एंजाइमों के कई अलग-अलग प्रकार हैं, क्योंकि वे न्यूक्लिक एसिड प्रकार और दरार साइट के लिए विशिष्ट हैं।
फॉस्फोडाइस्टर बॉन्ड को हाइड्रोलाइज़ करने वाली एंडोन्यूक्लाइज़ की कार्रवाई की ग्राफिक योजना (स्रोत: J3D3 Via विकिमीडिया कॉमन्स)
जैव प्रौद्योगिकी के क्षेत्र में एंडोन्यूक्लाइजेस अपरिहार्य हैं, क्योंकि वे वैज्ञानिकों को लगभग किसी भी सेल की आनुवंशिक जानकारी के टुकड़ों को काटने और बदलने के द्वारा जीवों के जीनोम को संशोधित करने की अनुमति देते हैं।
एंडोन्यूक्लियुइट्स तीन चरणों में नाइट्रोजनस आधारों की दरार को बाहर निकालते हैं। पहला न्यूक्लियोफिलिक एमिनो एसिड के माध्यम से होता है, फिर एक नकारात्मक रूप से चार्ज मध्यवर्ती संरचना का निर्माण होता है जो फॉस्फेट समूह को आकर्षित करता है और अंत में दोनों आधारों के बीच के बंधन को तोड़ता है।
संदर्भ
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