अल्फा amylase (α-amylase) एक amylolytic एंजाइम समूह amylases एंडो जो ग्लूकोज अवशेषों है कि प्रकृति में कार्बोहाइड्रेट के विभिन्न प्रकार के शामिल के बीच α-1,4 बांड की हाइड्रोलिसिस के लिए जिम्मेदार है।
व्यवस्थित रूप से α-1,4-glucan 4-glucanohydroles के रूप में जाना जाता है एक व्यापक वितरण है, क्योंकि यह जानवरों, पौधों और सूक्ष्मजीवों में पाया जाता है। मनुष्यों में, उदाहरण के लिए, लार में मौजूद एमाइलेज और अग्न्याशय द्वारा स्रावित होने वाले तत्व α-amylases प्रकार के होते हैं।
पशु अल्फा एमाइलेज एंजाइम के सी-टर्मिनल डोमेन की संरचना (स्रोत: जवाहर स्वामीनाथन और विकिमीडिया कॉमन्स के माध्यम से यूरोपीय जैव सूचना विज्ञान संस्थान में एमएसडी कर्मचारी)
कुह्न, 1925 में, "α-amylase" शब्द को पहली बार गढ़ा गया था, जो इस तथ्य पर आधारित था कि इन एंजाइमों को उत्प्रेरित करने वाले हाइड्रोलिसिस उत्पादों में α कॉन्फ़िगरेशन है। बाद में, 1968 में यह निर्धारित किया गया था कि ये अधिनियम रैखिक और असंबद्ध संरचनात्मक विन्यास के सब्सट्रेट पर अधिमानतः हैं।
अन्य एमाइलोलिटिक एंजाइमों की तरह, α-amylase स्टार्च के हाइड्रोलिसिस और ग्लाइकोजन जैसे अन्य संबंधित अणुओं के लिए जिम्मेदार होता है, जो ग्लूकोज इकाइयों को दोहराने से बने छोटे पॉलिमर का उत्पादन करता है।
जानवरों, पौधों और सूक्ष्मजीवों में जो एंजाइम होते हैं, वे इसे व्यक्त करने वाले शारीरिक कार्यों के अलावा, α-amylase, अन्य मौजूदा वर्गों के साथ मिलकर, 25% एंजाइमों का प्रतिनिधित्व करते हैं जो औद्योगिक और जैव प्रौद्योगिकी उद्देश्यों के लिए उपयोग किया जाता है। हाल का बाज़ार।
कवक और बैक्टीरिया की कई प्रजातियां α-amylases प्राप्त करने का मुख्य स्रोत हैं जो उद्योग और वैज्ञानिक प्रयोग में अधिक बार उपयोग की जाती हैं। यह मुख्य रूप से इसकी बहुमुखी प्रतिभा, इसकी आसान प्राप्ति, इसकी सरल हैंडलिंग और इसके उत्पादन से संबंधित कम लागत के कारण है।
विशेषताएँ
प्रकृति में पाए जाने वाले α-amylases में उनके कार्य के लिए बहुत अलग इष्टतम पीएच पर्वतमाला हो सकती हैं; उदाहरण के लिए, पशु और पौधे α-amylases के लिए इष्टतम 5.5 और 8.0 पीएच इकाइयों के बीच है, लेकिन कुछ बैक्टीरिया और कवक में अधिक क्षारीय और अधिक अम्लीय एंजाइम होते हैं।
लार में मौजूद एंजाइम और स्तनधारी अग्न्याशय 7 (तटस्थ) के करीब पीएच में सबसे अच्छा काम करते हैं, उन्हें अपनी अधिकतम एंजाइमेटिक गतिविधि तक पहुंचने के लिए क्लोराइड आयनों की आवश्यकता होती है और वे कैल्शियम आयनों के लिए बाध्य करने में सक्षम होते हैं।
दोनों पशु एंजाइम, लार और अग्नाशय, स्वतंत्र तंत्र द्वारा जीवों में उत्पन्न होते हैं जिसमें विशिष्ट कोशिकाएं और ग्रंथियां शामिल होती हैं और जो संभवतः रक्तप्रवाह और अन्य शरीर के गुहाओं में मौजूद एंजाइम से संबंधित नहीं होती हैं।
इन एंजाइमों के कामकाज के लिए इष्टतम पीएच और तापमान दोनों बहुत ही विचाराधीन जीव के शरीर विज्ञान पर निर्भर करता है, क्योंकि एक्स्ट्रीमोफिलिक सूक्ष्मजीव हैं जो इन और कई अन्य मापदंडों के संबंध में बहुत ही विशेष परिस्थितियों में बढ़ते हैं।
अंत में, उनकी गतिविधि के नियमन के संदर्भ में, α-amylases के समूह के एंजाइमों के बीच साझा की जाने वाली विशेषता यह है कि ये, अन्य amylases की तरह, पारा, तांबा जैसे भारी धातु आयनों द्वारा बाधित हो सकते हैं, चांदी और सीसा।
संरचना
Is-एमाइलेज एक मल्टीडोमेन एंजाइम है, जो जानवरों और पौधों में, 50 kDa के अनुमानित आणविक भार के होते हैं और विभिन्न लेखक इस बात से सहमत होते हैं कि ग्लाइकोहाइड्रोलिस के इस परिवार से संबंधित एंजाइम दस से अधिक संरचनात्मक डोमेन वाले एंजाइम हैं।
केंद्रीय डोमेन या उत्प्रेरक डोमेन को अत्यधिक संरक्षित किया जाता है और इसे डोमेन A के रूप में जाना जाता है, जिसमें "बैरल" आकार में व्यवस्थित 8 sheets-मुड़ा हुआ शीट का एक सममित गुना होता है जो 8 अल्फा हेलिकॉप्टर से घिरा होता है, इसलिए यह भी हो सकता है साहित्य में (β / α) 8 या बैरल प्रकार "टिम" के रूप में मिला।
यह ध्यान रखना महत्वपूर्ण है कि डोमेन A के terminal- शीट के सी-टर्मिनल सिरे पर संरक्षित अमीनो एसिड अवशेष हैं जो कि कटैलिसीस और सब्सट्रेट बाइंडिंग में शामिल हैं और यह डोमेन प्रोटीन के एन-टर्मिनल क्षेत्र में स्थित है। ।
इन एंजाइमों के सबसे अधिक अध्ययन किए गए डोमेन में से एक तथाकथित बी डोमेन है, जो This-मुड़ा हुआ शीट और डोमेन ए के अल्फा हेलिक्स नंबर 3 के बीच में खड़ा है। यह सब्सट्रेट और डाइवलेंट कैल्शियम के बंधन में एक मौलिक भूमिका निभाता है।
अतिरिक्त डोमेन को α-amylase एंजाइम के लिए वर्णित किया गया है, जैसे कि डोमेन C, D, F, G, H और I, जो कि डोमेन A के आगे या पीछे स्थित हैं और जिनके कार्य वास्तव में ज्ञात नहीं हैं और जीव पर निर्भर करते हैं इसका अध्ययन किया जाता है।
सूक्ष्मजीवों के α-amylases
Α-amylases का आणविक भार निर्भर करता है, साथ ही अध्ययन किए जा रहे जीव पर अन्य जैव रासायनिक और संरचनात्मक विशेषताओं। इस प्रकार, कई कवक और बैक्टीरिया के α-amylases का वजन 10 kDa और 210 dDa जितना कम होता है।
इन माइक्रोबियल एंजाइमों में से कुछ का उच्च आणविक भार अक्सर ग्लाइकोसिलेशन की उपस्थिति से जुड़ा होता है, हालांकि बैक्टीरिया में प्रोटीन का ग्लाइकोसिलेशन काफी दुर्लभ है।
विशेषताएं
जानवरों में, α-amylases स्टार्च और ग्लाइकोजन के चयापचय में पहले कदम के लिए जिम्मेदार होते हैं, क्योंकि वे अपने हाइड्रोलिसिस से छोटे टुकड़ों के लिए जिम्मेदार होते हैं। स्तनधारियों में इसके उत्पादन के लिए जिम्मेदार जठरांत्र प्रणाली के अंग अग्न्याशय और लार ग्रंथियां हैं।
इसके स्पष्ट चयापचय कार्य के अलावा, कई स्तनधारियों की लार ग्रंथियों द्वारा निर्मित α-amylases का उत्पादन, जो norepinephrine की क्रिया द्वारा सक्रिय होता है, कई लेखकों द्वारा केंद्रीय तंत्रिका तंत्र में एक महत्वपूर्ण "मनोविशेषज्ञ" तनाव के रूप में माना जाता है।
मौखिक स्वास्थ्य में भी इसके माध्यमिक कार्य होते हैं, क्योंकि इसकी गतिविधि मौखिक बैक्टीरिया के उन्मूलन और मौखिक सतहों के उनके पालन की रोकथाम में काम करती है।
पौधों में मुख्य कार्य
पौधों में, α-amylases बीज के अंकुरण में एक आवश्यक भूमिका निभाते हैं, क्योंकि वे एंजाइम होते हैं जो एंडोस्पर्म में मौजूद स्टार्च को हाइड्रोलाइज करते हैं जो भ्रूण को अंदर पोषण करते हैं, एक प्रक्रिया जो आवश्यक रूप से गिबेरेलिन, एक फाइटोहोर्मोन द्वारा नियंत्रित होती है।
औद्योगिक अनुप्रयोग
Α-amylase परिवार से संबंधित एंजाइमों के कई अलग-अलग संदर्भों में कई अनुप्रयोग हैं: औद्योगिक, वैज्ञानिक और जैव प्रौद्योगिकी, आदि।
बड़े स्टार्च प्रसंस्करण उद्योगों में, α-amylases का उपयोग ग्लूकोज और फ्रुक्टोज के उत्पादन के लिए किया जाता है, साथ ही साथ बेहतर बनावट और उच्च क्षमता के साथ रोटी के उत्पादन के लिए।
बायोटेक्नोलॉजिकल क्षेत्र में, व्यावसायिक रूप से उपयोग किए जाने वाले एंजाइमों के सुधार के बारे में बहुत रुचि है, ताकि विभिन्न स्थितियों में उनकी स्थिरता और प्रदर्शन में सुधार हो सके।
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