फ़ाइब्रोनेक्टिन ग्लाइकोप्रोटीन का एक प्रकार है कि बाह्य मैट्रिक्स के अंतर्गत आता है है। इस प्रकार का प्रोटीन, सामान्य तौर पर, कोशिका झिल्ली को कोलेजन तंतुओं से जुड़ने या बांधने के लिए जिम्मेदार होता है जो बाहर की तरफ पाए जाते हैं।
"फ़ाइब्रोनेक्टिन" नाम दो लैटिन शब्दों से बने शब्द से आया है, पहला है "फाइबर" जिसका अर्थ है फाइबर या रेशा और दूसरा है "अमृत" जिसका अर्थ है जुड़ना, जुड़ना, गोंद या बाँधना।
फाइब्रोनेक्टिन आणविक संरचना (स्रोत: जवाहर स्वामीनाथन और विकिमीडिया कॉमन्स के माध्यम से यूरोपीय जैव सूचना विज्ञान संस्थान में एमएसडी कर्मचारी)
Fibronectin को पहली बार 1948 में Cohn की ठंडी इथेनॉल अंशांकन प्रक्रिया द्वारा तैयार फाइब्रिनोजेन के एक संदूषक के रूप में देखा गया था। यह एक अद्वितीय प्लाज्मा ग्लाइकोप्रोटीन के रूप में पहचाना गया था जिसमें ठंडे अघुलनशील ग्लोब्युलिन की विशेषताएं थीं।
इस प्रोटीन का उच्च आणविक भार होता है और ऊतकों के भीतर विभिन्न प्रकार के कार्यों से जुड़ा होता है। इनमें सेल और सेल के बीच आसंजन, अन्य लोगों के बीच साइटोस्केलेटन का संगठन, ऑन्कोजेनिक परिवर्तन शामिल हैं।
फाइब्रोनेक्टिन को शरीर में रक्त प्लाज्मा, मस्तिष्कमेरु द्रव, श्लेष तरल पदार्थ, एमनियोटिक द्रव, सेमल द्रव, लार, और भड़काऊ exudates में अपने घुलनशील रूप के माध्यम से कई स्थानों पर वितरित किया जाता है।
शोधकर्ताओं ने बताया है कि गर्भवती महिलाओं में प्रीक्लेम्पसिया से पीड़ित होने पर प्लाज्मा फाइब्रोनेक्टिन सांद्रता बढ़ती है। इस प्रकार, फाइब्रोनेक्टिन की एकाग्रता में इस वृद्धि को विशेषज्ञों द्वारा इस स्थिति का निदान करने के लिए शामिल किया गया है।
संरचना
फाइब्रोनेक्टिन बड़े ग्लाइकोप्रोटीन होते हैं, जिनका आणविक भार लगभग 440 केडीए होता है। वे लगभग 2,300 अमीनो एसिड से बने होते हैं, जो 95% प्रोटीन का प्रतिनिधित्व करते हैं, क्योंकि अन्य 5% कार्बोहाइड्रेट होते हैं।
प्रोटीन के जीनोमिक और ट्रांसस्क्रिप्टोमिक अनुक्रम (मैसेंजर आरएनए) पर किए गए विभिन्न विश्लेषणों ने संकेत दिया है कि यह 45, 60 और 90 एमिनो एसिड प्रत्येक की लंबाई के साथ, बार-बार होने वाले सीक्वेल के तीन ब्लॉकों से बना है।
तीन प्रकार के अनुक्रमों में फाइब्रोनेक्टिन की कुल संरचना का 90% से अधिक होता है। प्रकार I और II सजातीय क्रम डाइसल्फ़ाइड पुलों द्वारा एक दूसरे से जुड़े हुए हैं। इन छोरों में क्रमशः 45 और 60 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं।
होमोलॉगस प्रकार III अनुक्रम 90 अमीनो एसिड के अनुरूप होते हैं जो एक रैखिक फैशन में व्यवस्थित होते हैं और बिना पुल के अंदर होते हैं। हालांकि, कुछ प्रकार के घरेलू अमीनो एसिड के कुछ आंतरिक अमीनो एसिड में मुक्त सल्फहाइड्रिक समूह (आरएसएच) होते हैं।
तीन समरूप अनुक्रम गुना और कम रैखिक मैट्रिक्स में व्यवस्थित होते हैं और लगभग समान प्रोटीन सबयूनिट्स के दो "डिमेरिक आर्म्स" बनाते हैं। दो उप-विभाजनों के बीच अंतर पोस्ट-ट्रांसक्रिप्शनल परिपक्वता घटनाओं से उत्पन्न होते हैं।
फाइब्रोनेक्टिन आमतौर पर दो तरह से देखा जा सकता है। एक खुला रूप जो तब देखा जाता है जब वे झिल्ली की सतह पर जमा हो जाते हैं और वे कोशिका के कुछ अन्य घटक के साथ बंधने के लिए तैयार होते हैं। यह आकार केवल इलेक्ट्रॉन माइक्रोस्कोपी द्वारा देखा जाता है।
दूसरे रूप को शारीरिक समाधान में देखा जा सकता है। प्रत्येक हाथ या छोर के छोर प्रोटीन के केंद्र की ओर मुड़े होते हैं, कोलेजन बाध्यकारी साइटों के कार्बोक्सिल सिरों के माध्यम से जुड़ते हैं। इस रूप में प्रोटीन में एक गोलाकार रूप होता है।
"बहु-आसंजन" डोमेन और गुण
फाइब्रोनेक्टिन के बहु-आसंजन गुण विभिन्न डोमेन की उपस्थिति के कारण उत्पन्न होते हैं जिनके विभिन्न सब्सट्रेट और प्रोटीन के लिए उच्च आत्मीयता होती है।
"डिमेरिक आर्म्स" को 7 विभिन्न कार्यात्मक डोमेन में विभाजित किया जा सकता है। इन्हें सब्सट्रेट या डोमेन के अनुसार वर्गीकृत किया जाता है, जिसमें से प्रत्येक को बांधता है। उदाहरण के लिए: डोमेन 1 और डोमेन 8 फाइब्रिन प्रोटीन बाइंडिंग डोमेन हैं।
डोमेन 2 में कोलेजन बाइंडिंग गुण हैं, डोमेन 6 एक सेल आसंजन क्षेत्र है, अर्थात यह कोशिकाओं के लगभग किसी भी झिल्ली या बाहरी सतह पर खुद को लंगर करने की अनुमति देता है। डोमेन 3 और 5 के कार्य आज भी अज्ञात हैं।
डोमेन 9 में, कार्बोक्सिल अंत या प्रोटीन का सी-टर्मिनल अंत स्थित है। डोमेन 6 के सेल आसंजन क्षेत्रों में अमीनो एसिड अनुक्रम Arginine-Glycine-Asparagine (Arg-Gly-Asp) से युक्त ट्राइपेप्टाइड होता है।
इस ट्रिपेप्टाइड को कोलेजन और इंटीग्रिन जैसे कई प्रोटीनों द्वारा साझा किया जाता है। यह फाइब्रोनेक्टिन और इंटीग्रिन द्वारा प्लाज्मा झिल्ली की मान्यता के लिए आवश्यक न्यूनतम संरचना है।
फाइब्रोनेक्टिन, जब अपने गोलाकार रूप में होता है, रक्त में घुलनशील और मुक्त रूप का प्रतिनिधित्व करता है। हालांकि, सेल सतहों पर और बाह्य मैट्रिक्स में यह "खुले", कठोर और अघुलनशील रूप में पाया जाता है।
विशेषताएं
ऐसी कुछ प्रक्रियाएँ जिनमें फ़ाइब्रोनेक्टिन की भागीदारी होती है, सेल-टू-सेल अटैचमेंट, सेल अटैचमेंट, प्लाज्मा या बेसल झिल्लियों का संबंध या पालन, रक्त के थक्कों का स्थिरीकरण और घाव भरने की प्रक्रियाएँ हैं।
कोशिकाएं एक रिसेप्टर प्रोटीन के माध्यम से फाइब्रोनेक्टिन पर एक विशिष्ट साइट का पालन करती हैं जिसे "इंटीग्रिन" कहा जाता है। यह प्रोटीन प्लाज्मा झिल्ली को कोशिका के आंतरिक भाग से पार करता है।
उपास्थि ऊतक के बाह्य मैट्रिक्स के अवयव (स्रोत: विकिमीडिया कॉमन्स के माध्यम से कैसिडी वीसॉ)
इंटीग्रिन का एक्स्ट्रासेलुलर डोमेन फाइब्रोनेक्टिन को बांधता है, जबकि इंटीग्रिन का इंट्रासेल्युलर डोमेन एक्टिन फिलामेंट्स से जुड़ा होता है। इस प्रकार की एंकरिंग इसे कोशिकाओं के कोशिकीय मैट्रिक्स में बाह्य मैट्रिक्स में उत्पन्न तनाव को प्रसारित करने की अनुमति देती है।
फाइब्रोनेक्टिन घाव भरने की प्रक्रिया में भाग लेते हैं। ये, अपने घुलनशील रूप में, घाव से सटे कोलेजन फाइबर पर जमा होते हैं, जिससे खुले घाव में फागोसाइट्स, फाइब्रोब्लास्ट्स और सेल प्रसार के प्रवास में मदद मिलती है।
वास्तविक उपचार प्रक्रिया तब शुरू होती है जब फ़ाइब्रोब्लास्ट्स फ़ाइब्रोनेक्टिन नेटवर्क को "स्पिन" करते हैं। यह नेटवर्क नए कोलेजन फाइबर, हेपरान सल्फेट, प्रोटीयोग्लाइकेन, चोंड्रोइटिन सुल्ताफो के अतिरिक्त जमा के लिए एक प्रकार का मचान या समर्थन के रूप में कार्य करता है और ऊतक को ठीक करने के लिए आवश्यक अतिरिक्त मैट्रिक्स के अन्य घटकों को शामिल करता है।
फाइब्रोनेक्टिन एपिडर्मल कोशिकाओं के आंदोलन में भी शामिल है, दानेदार ऊतक के माध्यम से यह तहखाने की झिल्ली को फिर से संगठित करने में मदद करता है जो ऊतकों में एपिडर्मिस के नीचे स्थित होता है, जो केराटिनाइजेशन होने में मदद करता है।
सभी फाइब्रोनेक्टिन में सभी कोशिकाओं के लिए आवश्यक कार्य होते हैं; वे सेल प्रवास और भेदभाव, होमियोस्टेसिस, घाव भरने, फागोसाइटोसिस, जैसी विविध प्रक्रियाओं में भाग लेते हैं।
संदर्भ
- कोनडे-अगुडेलो, ए।, रोमेरो, आर।, और रॉबर्ट्स, जेएम (2015)। प्रीक्लेम्पसिया की भविष्यवाणी करने के लिए टेस्ट। गर्भावस्था में चेसली के उच्च रक्तचाप से ग्रस्त विकार (पीपी। 221-251)। अकादमिक प्रेस।
- फरफान, जे। Á। एल।, तोवर, एचबीएस, डी एंडा, एमडीआरजी, और ग्वेरा, सीजी (2011)। भ्रूण फाइब्रोनेक्टिन और गर्भाशय ग्रीवा की लंबाई के रूप में प्रारंभिक प्रसव के पूर्वसूचक। स्त्री रोग और मेक्सिको के प्रसूति विज्ञान, 79 (06), 337-343।
- फिस्ट, ई।, और हाईप, एफ (2014)। फाइब्रोनेक्टिन ऑटोएंटिबॉडी। ऑटोआंटिबॉडीज़ (पीपी। 327-331) में। Elsevier।
- लेटूर्नेउ, पी। (2009)। एक्सोनल पाथफाइंडिंग: एक्स्ट्रासेल्युलर मैट्रिक्स भूमिका। तंत्रिका विज्ञान के विश्वकोश, 1, 1139-1145।
- पानकोव, आर।, और यमादा, केएम (2002)। एक नज़र में फाइब्रोनेक्टिन। सेल विज्ञान के जर्नल, 115 (20), 3861-3863।
- प्रॉक्टर, आरए (1987)। फाइब्रोनेक्टिन: इसकी संरचना, कार्य और शरीर विज्ञान का एक संक्षिप्त अवलोकन। संक्रामक रोगों की समीक्षा, 9 (पूरक_4), S317-S321।