प्रोटीन विकृतीकरण: कारक और परिणाम - जीवविज्ञान - 2025

प्रोटीन का विकृतीकरण जैसे तापमान, पीएच या कुछ रासायनिक एजेंट के रूप में विभिन्न पर्यावरणीय कारकों की वजह से तीन आयामी संरचना के नुकसान के होते हैं। संरचना का नुकसान उस प्रोटीन से जुड़े जैविक कार्य के नुकसान के परिणामस्वरूप होता है, अन्य लोगों के बीच यह एंजाइमेटिक, संरचनात्मक, ट्रांसपोर्टर होता है।

प्रोटीन की संरचना परिवर्तनों के प्रति अत्यधिक संवेदनशील है। एक एकल आवश्यक हाइड्रोजन बांड की अस्थिरता प्रोटीन को अस्वीकार कर सकती है। उसी तरह, ऐसे इंटरैक्शन हैं जो प्रोटीन फ़ंक्शन को पूरा करने के लिए कड़ाई से आवश्यक नहीं हैं, और, यदि अस्थिर किया जाता है, तो फ़ंक्शन पर कोई प्रभाव नहीं पड़ता है।

प्रोटीन की संरचना

प्रोटीन विकृतीकरण की प्रक्रियाओं को समझने के लिए, हमें पता होना चाहिए कि प्रोटीन कैसे व्यवस्थित होते हैं। ये वर्तमान प्राथमिक, द्वितीयक, तृतीयक और चतुर्धातुक संरचना हैं।

प्राथमिक संरचना

यह अमीनो एसिड का अनुक्रम है जो प्रोटीन को बनाता है। अमीनो एसिड मौलिक बिल्डिंग ब्लॉक्स हैं जो इन बायोमोलेक्यूल को बनाते हैं और 20 अलग-अलग प्रकार हैं, जिनमें से प्रत्येक विशेष भौतिक और रासायनिक गुणों के साथ है। वे पेप्टाइड बॉन्ड के माध्यम से एक साथ जुड़े हुए हैं।

माध्यमिक संरचना

इस संरचना में अमीनो एसिड की यह रैखिक श्रृंखला हाइड्रोजन बांड के माध्यम से मोड़ना शुरू कर देती है। दो बुनियादी माध्यमिक संरचनाएं हैं: α हेलिक्स, सर्पिल-आकार; और मुड़ा हुआ शीट β, जब दो रैखिक श्रृंखला समानांतर में संरेखित होती हैं।

तृतीयक संरचना

इसमें अन्य प्रकार की ताकतें शामिल हैं, जिसके परिणामस्वरूप त्रि-आयामी आकार के विशिष्ट सिलवटों का परिणाम होता है।

प्रोटीन संरचना को बनाने वाले अमीनो एसिड के अवशेषों की R श्रृंखला डिसफाइड पुलों का निर्माण कर सकती है, और प्रोटीन के हाइड्रोफोबिक भाग अंदर से एक साथ टकराते हैं, जबकि हाइड्रोफिलिक वाले पानी का सामना करते हैं। वैन डेर वाल्स बलों वर्णित बातचीत के लिए स्टेबलाइजर्स के रूप में कार्य करते हैं।

चतुर्धातुक संरचना

इसमें प्रोटीन इकाइयों का समुच्चय होता है।

जब एक प्रोटीन को वंचित किया जाता है, तो यह अपनी चतुर्धातुक, तृतीयक और माध्यमिक संरचना खो देता है, जबकि प्राथमिक बरकरार रहता है। प्रोटीन जो डाइसल्फ़ाइड बॉन्ड (तृतीयक संरचना) में समृद्ध है, विकृतीकरण के लिए अधिक प्रतिरोध प्रदान करता है।

विकृतीकरण के कारण कारक

कोई भी कारक जो प्रोटीन की मूल संरचना को बनाए रखने के लिए जिम्मेदार गैर-सहसंयोजक बंधों को अस्थिर करता है, इसके विकृतीकरण का कारण बन सकता है। सबसे महत्वपूर्ण हम उल्लेख कर सकते हैं:

पीएच

बहुत चरम पीएच मानों पर, चाहे अम्लीय या बुनियादी, प्रोटीन अपने तीन आयामी विन्यास को खो सकता है। माध्यम में एच ⁺ और ओएच ^- आयनों की अधिकता प्रोटीन इंटरैक्शन को अस्थिर करती है।

आयनिक पैटर्न में यह परिवर्तन विकृतीकरण का कारण बनता है। पीएच द्वारा विकृतीकरण कुछ मामलों में प्रतिवर्ती हो सकता है, और दूसरों में अपरिवर्तनीय।

तापमान

बढ़ते तापमान के साथ थर्मल विकृतीकरण होता है। औसत पर्यावरणीय परिस्थितियों में रहने वाले जीवों में, प्रोटीन 40 डिग्री सेल्सियस से ऊपर के तापमान पर अस्थिर होने लगता है। स्पष्ट रूप से, थर्मोफिलिक जीवों के प्रोटीन इन तापमान सीमाओं का सामना कर सकते हैं।

तापमान बढ़े हुए आणविक आंदोलनों में बदल जाता है जो हाइड्रोजन बांड और अन्य गैर-सहसंयोजक बांडों को प्रभावित करते हैं, जिसके परिणामस्वरूप तृतीयक संरचना का नुकसान होता है।

तापमान में वृद्धि से प्रतिक्रिया की दर में कमी होती है, अगर हम एंजाइमों के बारे में बात कर रहे हैं।

रासायनिक पदार्थ

ध्रुवीय पदार्थ - जैसे यूरिया - उच्च सांद्रता में हाइड्रोजन बांड को प्रभावित करते हैं। इसके अलावा, nonpolar पदार्थों के समान परिणाम हो सकते हैं।

डिटर्जेंट प्रोटीन संरचना को भी अस्थिर कर सकते हैं; हालांकि, यह एक आक्रामक प्रक्रिया नहीं है और वे ज्यादातर प्रतिवर्ती हैं।

अपचायक कारक

Β-मर्कैप्टोएथेनॉल (HOCH2CH2SH) एक रासायनिक एजेंट है जिसका उपयोग अक्सर प्रयोगशाला में प्रोटीन को अस्वीकार करने के लिए किया जाता है। यह अमीनो एसिड अवशेषों के बीच डाइसल्फ़ाइड पुलों को कम करने के लिए जिम्मेदार है। यह प्रोटीन की तृतीयक या चतुर्धातुक संरचना को अस्थिर कर सकता है।

इसी तरह के कार्यों के साथ एक और कम करने वाला एजेंट डिथियोथ्रेइटोल (डीटीटी) है। इसके अलावा, प्रोटीन में मूल संरचना के नुकसान में योगदान करने वाले अन्य कारक उच्च सांद्रता और पराबैंगनी विकिरण में भारी धातु हैं।

परिणाम

जब विकृतीकरण होता है, तो प्रोटीन अपना कार्य खो देता है। प्रोटीन अपने मूल राज्य में जब बेहतर कार्य करता है।

फ़ंक्शन का नुकसान हमेशा एक विकृतीकरण प्रक्रिया से जुड़ा नहीं होता है। यह हो सकता है कि प्रोटीन संरचना में एक छोटा सा परिवर्तन पूरे तीन आयामी संरचना को अस्थिर किए बिना फ़ंक्शन के नुकसान की ओर जाता है।

प्रक्रिया अपरिवर्तनीय हो सकती है या नहीं भी। प्रयोगशाला में, यदि स्थितियां उलट जाती हैं, तो प्रोटीन अपने प्रारंभिक विन्यास में वापस आ सकता है।

renaturation

पुनर्वसन पर सबसे प्रसिद्ध और निर्णायक प्रयोगों में से एक रिबोन्यूक्लिअस ए में इसका सबूत दिया गया था।

जब शोधकर्ताओं ने यूरिया या apt-mercaptoethanol जैसे एजेंटों को जोड़ा, तो प्रोटीन को बदनाम किया गया। यदि इन एजेंटों को हटा दिया गया, तो प्रोटीन अपनी मूल रचना में वापस आ गया और 100% दक्षता के साथ अपना कार्य कर सकता है।

इस शोध के सबसे महत्वपूर्ण निष्कर्षों में से एक प्रयोगात्मक रूप से प्रदर्शित करना था कि प्रोटीन की तीन आयामी संरचना इसकी प्राथमिक संरचना द्वारा दी गई है।

कुछ मामलों में, विकृतीकरण प्रक्रिया पूरी तरह से अपरिवर्तनीय है। उदाहरण के लिए, जब हम एक अंडे को पकाते हैं तो हम प्रोटीन को गर्म कर रहे होते हैं (मुख्य एक एल्ब्यूमिन होता है) जो इसका गठन करता है, सफेद ठोस और सफेद रूप लेता है। सहज रूप से हम यह निष्कर्ष निकाल सकते हैं कि, भले ही हम इसे ठंडा कर दें, यह अपने प्रारंभिक रूप में वापस नहीं आएगा।

ज्यादातर मामलों में, विकृतीकरण प्रक्रिया घुलनशीलता के नुकसान के साथ होती है। यह चिपचिपाहट को कम करता है, प्रसार की गति और अधिक आसानी से क्रिस्टलीकृत करता है।

चैपरोन प्रोटीन

चैपरोन या चपेरोनिन प्रोटीन अन्य प्रोटीन के विकृतीकरण को रोकने के प्रभारी हैं। वे कुछ अंतःक्रियाओं को भी दबा देते हैं जो प्रोटीन के बीच उचित तह सुनिश्चित करने के लिए उपयुक्त नहीं हैं।

जब माध्यम का तापमान बढ़ता है, तो ये प्रोटीन उनकी एकाग्रता को बढ़ाते हैं और अन्य प्रोटीनों के विकृतीकरण को रोकने के लिए कार्य करते हैं। यही कारण है कि उन्हें "हीट शॉक प्रोटीन" या एचएसपी (हीट शॉक प्रोटीन) भी कहा जाता है।

चैपरोनिन्स एक पिंजरे या बैरल के अनुरूप होते हैं जो अंदर के प्रोटीन की रक्षा करते हैं।

सेलुलर प्रोटीन की स्थितियों पर प्रतिक्रिया करने वाले ये प्रोटीन जीवित जीवों के विभिन्न समूहों में रिपोर्ट किए गए हैं और अत्यधिक संरक्षित हैं। चेरपोनिन्स के विभिन्न वर्ग हैं और उन्हें उनके आणविक भार के अनुसार वर्गीकृत किया जाता है।

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