अल्फा हेलिक्स सरल माध्यमिक संरचना कि एक प्रोटीन कठोरता और उसके अमीनो अम्ल अवशेषों के बीच बांड के रोटेशन की स्वतंत्रता के अनुसार अंतरिक्ष में अपनाने कर सकते हैं।
यह सर्पिल आकार की विशेषता है जिसमें अमीनो एसिड की व्यवस्था की जाती है, जो एक काल्पनिक अनुदैर्ध्य धुरी के चारों ओर व्यवस्थित होने लगती है, जिसके आर समूहों के बाहर की ओर सामना करना पड़ता है।
अल्फा हेलिक्स संरचना का आरेख (अलेजैंड्रो पोर्टो, विकिमीडिया कॉमन्स के माध्यम से)
1951 में पॉल हेलिंग अल अल्फ़ा द्वारा अल्फा हेलीकॉप्टर का पहली बार वर्णन किया गया था, जिन्होंने सबसे संभावित विन्यासों की भविष्यवाणी करने के लिए इंटरप्टोमिक दूरियों, बॉन्ड कोणों और पेप्टाइड्स और अमीनो एसिड के अन्य संरचनात्मक मापदंडों पर उपलब्ध डेटा का उपयोग किया था, जो चेन ग्रहण कर सकते थे। polypeptides।
अल्फा हेलिक्स का वर्णन हाइड्रोजन बॉन्ड्स द्वारा स्थिर किए गए पेप्टाइड श्रृंखला में सभी संभावित संरचनाओं की खोज से उत्पन्न हुआ, जहां अवशेष स्टोइकोमेट्रिअली समतुल्य थे और प्रत्येक का विन्यास प्लानर था, जैसा कि डेटा द्वारा इंगित किया गया था पेप्टाइड बांडों की प्रतिध्वनि जो आज तक उपलब्ध थे।
यह माध्यमिक संरचना प्रोटीन के बीच सबसे आम है, और यह घुलनशील प्रोटीन और अभिन्न झिल्ली प्रोटीन दोनों द्वारा अपनाया जाता है। माना जाता है कि 60% से अधिक प्रोटीन एक अल्फा हेलिक्स या बीटा शीट के रूप में मौजूद हैं।
संरचना
सामान्य तौर पर, अल्फा हेलिक्स के प्रत्येक मोड़ में औसतन 3.6 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं, जिनकी लंबाई लगभग 5.4 of होती है। हालांकि, प्राथमिक संरचना के अमीनो एसिड अनुक्रम पर सख्त निर्भरता के साथ, मोड़ कोण और लंबाई प्रोटीन से प्रोटीन में भिन्न होती है।
अधिकांश अल्फा हेलिकॉप्टर में दाएं हाथ की बारी होती है, लेकिन अब यह ज्ञात है कि बाएं हाथ के मोड़ के साथ अल्फा हेलिकॉप्टर के साथ प्रोटीन मौजूद हो सकता है। एक या दूसरे होने की स्थिति यह है कि सभी अमीनो एसिड एक ही विन्यास (एल या डी) में हैं, क्योंकि वे स्पिन की दिशा के लिए जिम्मेदार हैं।
प्रोटीन की दुनिया के लिए इन महत्वपूर्ण संरचनात्मक रूपांकनों का स्थिरीकरण हाइड्रोजन बांड द्वारा दिया गया है। ये बॉन्ड एक पेप्टाइड बॉन्ड के इलेक्ट्रोनगेटिव नाइट्रोजन से जुड़े हाइड्रोजन परमाणु और एमिनो एसिड चार पदों के इलेक्ट्रोनगेटिव कार्बोक्जिलिक ऑक्सीजन परमाणु के बीच एन-टर्मिनल क्षेत्र में स्वयं के संबंध में होते हैं।
हेलिक्स के प्रत्येक मोड़, बदले में, हाइड्रोजन बांड द्वारा अगले में शामिल हो जाते हैं, जो अणु की समग्र स्थिरता को प्राप्त करने के लिए आवश्यक हैं।
सभी पेप्टाइड्स स्थिर अल्फा हेलीकॉप्टर नहीं बना सकते हैं। यह श्रृंखला बनाने के लिए श्रृंखला में प्रत्येक अमीनो एसिड की आंतरिक क्षमता द्वारा दिया जाता है, जिसका सीधा संबंध उसके वैकल्पिक आर समूहों के रासायनिक और भौतिक प्रकृति से है।
उदाहरण के लिए, एक निश्चित पीएच में, कई ध्रुवीय अवशेष एक ही चार्ज प्राप्त कर सकते हैं, इसलिए उन्हें एक हेलिक्स में लगातार नहीं रखा जा सकता है क्योंकि उनके बीच के प्रतिकर्षण में एक बड़ी विकृति होगी।
अमीनो एसिड का आकार, आकार और स्थिति भी पेचदार स्थिरता के महत्वपूर्ण निर्धारक हैं। किसी भी आगे जाने के बिना, इस तरह के अनुक्रम के भीतर तैनात आसन, सर्, थ्रस्ट और सीस जैसे अवशेष भी अल्फा हेलिक्स कॉन्फ़िगरेशन पर नकारात्मक प्रभाव डाल सकते हैं।
उसी तरह, किसी दिए गए पेप्टाइड में अल्फा हेलिकल सेगमेंट की हाइड्रोफोबिसिटी और हाइड्रोफिलिसिस एमिनो एसिड के आर समूहों की पहचान पर विशेष रूप से निर्भर करते हैं।
अभिन्न झिल्ली प्रोटीन में अल्फा हेलिकॉप्टर मजबूत हाइड्रोफोबिक चरित्र के अवशेषों के साथ प्रचुर मात्रा में होते हैं, कड़ाई से संघटक फॉस्फोलिपिड्स के एपोलर टेल्स के बीच खंडों के सम्मिलन और विन्यास के लिए आवश्यक होते हैं।
दूसरी ओर, घुलनशील प्रोटीन में अल्फा हेलिकॉप्टर होते हैं, जो ध्रुवीय अवशेषों में समृद्ध होते हैं, जो साइटोप्लाज्म या अंतरालीय स्थानों में मौजूद जलीय माध्यम के साथ बेहतर संपर्क संभव बनाते हैं।
कार्यात्मक महत्व
अल्फा हेलिक्स रूपांकनों में जैविक कार्यों की एक विस्तृत श्रृंखला है। हेलीकॉप्टर के बीच विशिष्ट इंटरैक्शन पैटर्न झिल्ली प्रोटीन और घुलनशील प्रोटीन दोनों के कार्य, संयोजन और ओलिगोमेराइजेशन में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं।
ये डोमेन कई प्रतिलेखन कारकों में मौजूद हैं, जो जीन अभिव्यक्ति के नियमन के दृष्टिकोण से महत्वपूर्ण हैं। वे संरचनात्मक प्रासंगिकता के साथ प्रोटीन में भी मौजूद हैं और झिल्ली प्रोटीन में विभिन्न प्रकार के परिवहन और / या सिग्नल ट्रांसमिशन कार्य हैं।
यहाँ अल्फा हेलीकॉप्टरों के साथ प्रोटीन के कुछ क्लासिक उदाहरण दिए गए हैं:
मायोसिन
मायोसिन एक एक्टिन-सक्रिय एटीपीस है जो मांसपेशियों के संकुचन और सेल गतिशीलता के विभिन्न रूपों के लिए जिम्मेदार है। मांसपेशियों और गैर-पेशी मायोसिन दोनों में दो गोलाकार क्षेत्र होते हैं या "सिर" एक साथ मिलकर एक लंबे अल्फा हिकलिकल "पूंछ" से जुड़े होते हैं।
कोलेजन
मानव शरीर की कुल प्रोटीन सामग्री का एक तिहाई कोलेजन द्वारा दर्शाया गया है। यह बाह्य अंतरिक्ष में सबसे प्रचुर मात्रा में प्रोटीन है और इसकी विशिष्ट विशेषता एक संरचनात्मक आकृति है जो बाएं हाथ के पेचदार विन्यास के साथ तीन समानांतर किस्में से बना है, जो एक डेक्सट्रोट्रॉटिक सेंस ट्रिपल हेलिक्स बनाने में शामिल होती है।
केरातिन
केराटीन रेशा बनाने वाले प्रोटीन का एक समूह है जो कशेरुक में कुछ उपकला कोशिकाओं द्वारा निर्मित होता है। वे नाखून, बाल, पंजे, कछुए, सींग और पंख के खोल के मुख्य घटक हैं। इसके फाइब्रिलर संरचना का एक हिस्सा अल्फा हेलिक्स खंडों से बना है।
केराटिन संरचना (विकिपीडिया कॉमन्स से Mlpatton)
हीमोग्लोबिन
रक्त में ऑक्सीजन हीमोग्लोबिन द्वारा ले जाया जाता है। इस टेट्रामिक प्रोटीन के ग्लोबिन हिस्से में 141 अवशेषों के दो समान अल्फा हेलिकॉप्टर होते हैं, और 146 अवशेषों के दो बीटा चेन होते हैं।
'जिंक फिंगर' प्रोटीन टाइप करें
यूकेरियोटिक जीवों में जिंक फिंगर जैसे प्रोटीन का एक बड़ा खजाना होता है, जो विभिन्न उद्देश्यों के लिए कार्य करता है: डीएनए मान्यता, आरएनए पैकेजिंग, ट्रांसक्रिप्शनल सक्रियण, एपोप्टोसिस विनियमन, प्रोटीन तह, आदि। कई जिंक फिंगर प्रोटीन में अल्फा हेल्केज़ उनकी संरचना के मुख्य घटक के रूप में होते हैं और जो उनके कार्य के लिए आवश्यक होते हैं।
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