कैलमोडुलिन: संरचना, कार्य और क्रिया का तंत्र - जीवविज्ञान - 2025

कैलमोडुलिन एक ऐसा शब्द है जिसका अर्थ "कैल्शियम संग्राहक प्रोटीन" होता है, और एक छोटे इंट्रासेल्युलर प्रोटीन को संदर्भित करता है, जिसमें कैल्शियम आयन (सीए ++) को बांधने और इसकी कई इंट्रासेल्युलर क्रियाओं की मध्यस्थता करने की संपत्ति होती है। शब्द की उत्पत्ति अंग्रेजी के शब्द 'कैल्शियम', 'मॉड्यूलेटेड' और 'प्रोटीन' के संयोजन से हुई है, जिसे जब एक साथ रखा जाता है, तो CAL cium MODUL एटेड प्रोटेक्टिव IN में मिलता है ।

खनिज तत्वों में से जो पशु जीवों के संविधान का हिस्सा बनते हैं, कैल्शियम, फॉस्फोरस द्वारा पीछा किया जाता है, यह अब तक का सबसे प्रचुर मात्रा में है, क्योंकि हड्डियों के खनिज पदार्थों की बड़ी मात्रा में इसके मैट्रिक्स में जमाव से हड्डी बनती है इस आयन से बनता है।

शांतिकुलिन और इसके कैल्शियम-बाध्यकारी साइटों के योजनाबद्ध (स्रोत: विकिमीडिया कॉमन्स के माध्यम से पीडीबी)

बेशक, कैल्शियम के ये खनिज लवण कशेरुक की कंकाल प्रणाली के गठन और संचलन के लिए आवश्यक हैं, लेकिन यह शरीर के तरल पदार्थों में समाधान में कैल्शियम (Ca ++) का आयनित रूप है जो जीवन के लिए प्रासंगिक शारीरिक महत्व का है जीवों।

इसकी संरचना में दो अतिरिक्त धनात्मक विद्युत आवेशों वाला यह धनायन, कोशिका झिल्ली के माध्यम से स्थानांतरित होकर और वर्तमान में मुख्य रूप से हृदय की मांसपेशियों के शरीर की कई उत्तेजक कोशिकाओं में विद्युत क्षमता के अपने स्तर को संशोधित करके एक वर्तमान ट्रांसपोर्टर के रूप में कार्य कर सकता है।

लेकिन अधिक से अधिक शारीरिक प्रासंगिकता यह तथ्य है कि बाहरी उत्तेजनाओं से उत्पन्न कई सेलुलर नियामक प्रतिक्रियाएं, जैसे कि न्यूरोट्रांसमीटर, हार्मोन, या अन्य भौतिक या जैव रासायनिक कारक, चयापचय कैस्केड की प्रजातियां हैं जिनमें कई प्रोटीन क्रमिक रूप से भाग लेते हैं, जिनमें से कुछ एंजाइम होते हैं सक्रियण या निष्क्रियता के लिए कैल्शियम की आवश्यकता होती है।

ऐसा तब कहा जाता है कि इन मामलों में कैल्शियम एक मेटाबॉलिक कैस्केड में दूसरे संदेशवाहक के रूप में काम करता है, जिसका अंतिम परिणाम होता है, जो सेल की ही तरह से अलग एक अन्य स्तर पर पता की गई आवश्यकता को पूरा करने के लिए आवश्यक सेलुलर प्रतिक्रिया की तरह होगा, और इसकी आवश्यकता है उसका वह विशेष उत्तर।

अपनी गतिविधि को प्रभावित करने के लिए कैल्शियम अपने जैव रासायनिक लक्ष्य पर सीधे कार्य कर सकता है, लेकिन इसके लिए अक्सर प्रोटीन की भागीदारी की आवश्यकता होती है जिसके साथ संशोधित होने के लिए प्रोटीन (ओं) पर इसके प्रभाव को बढ़ाने के लिए इसे बांधना चाहिए। कैलमोडुलिन उन मध्यस्थ प्रोटीनों में से एक है।

संरचना

कैलमोडुलिन, अत्यधिक सर्वव्यापी, क्योंकि यह लगभग सभी प्रकार के यूकेरियोटिक जीवों में व्यक्त किया जाता है, लगभग 17 kDa के आणविक भार के साथ एक छोटा अम्लीय प्रोटीन होता है, जिसकी संरचना प्रजातियों में अत्यधिक संरक्षित है।

यह एक मोनोमेरिक प्रोटीन है, अर्थात, यह एक एकल पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला से बना है, जो इसके टर्मिनल सिरों पर एक गोलाकार हेलिक्स द्वारा सम्मिलित गोलाकार डोमेन का रूप ले लेता है। प्रत्येक गोलाकार डोमेन में EF हाथ (EF हाथ) के रूप में जाना जाता है, जो कैल्शियम-बाध्यकारी प्रोटीन के विशिष्ट हैं।

चार कैल्शियम आयनों के लिए कैलमोडुलिन (स्रोत: विकिमीडिया कॉमन्स के माध्यम से वेबब्रिज)

ये "ईएफ हाथ" टोपोलॉजिकल रूपांकनों एक प्रकार की सुपरसॉन्ड्ररी संरचनाओं का प्रतिनिधित्व करते हैं; वे एक दूसरे से जुड़े हुए हैं, प्रत्येक गोलाकार डोमेन में, महान लचीलेपन के क्षेत्र द्वारा और उनमें से प्रत्येक में सीए ++ के लिए एक बाध्यकारी साइट है, जो प्रत्येक शांतोडुलिन अणु के लिए कुल 4 साइटें प्राप्त करता है।

पॉजिटिवली चार्ज किए गए कैल्शियम आयनों का बंधन अमीनो एसिड के अवशेषों की मौजूदगी से शांत होता है, जो कैल्शियम-बाइंडिंग साइटों पर नकारात्मक रूप से चार्ज साइड चेन के साथ होते हैं। ये अवशेष तीन aspartates और एक ग्लूटामेट हैं।

शांतोदय के कार्य

शांतिकुलिन के लिए अब तक ज्ञात सभी कार्यों को कोशिकीय अंतरिक्ष में प्रवेश से उत्पन्न साइटोसोलिक कैल्शियम में वृद्धि या इंट्रासेल्युलर जमाओं से इसके बाहर निकलने के कारण उत्पन्न क्रियाओं के एक समूह के भीतर फंसाया जाता है: माइटोकॉन्ड्रिया और एंडोक्रैमिक रेटिकुलम।

कैल्शियम की कई क्रियाएं इस आयन द्वारा सीधे अपने लक्षित प्रोटीनों पर की जाती हैं, जो विभिन्न प्रकारों और कार्यों के हो सकते हैं। इन प्रोटीनों में से कुछ को सीधे प्रभावित नहीं किया जा सकता है, लेकिन कैल्शियम को शांत करने के लिए बाँधने के लिए कैल्शियम की आवश्यकता होती है और यह इस जटिल है जो आयन से प्रभावित प्रोटीन पर कार्य करता है।

इन लक्षित प्रोटीनों को कैल्शियम-शांतोद्दुलिन पर निर्भर कहा जाता है और इसमें दर्जनों एंजाइम शामिल होते हैं, जैसे प्रोटीन किनेस, प्रोटीन फॉस्फेटस, न्यूक्लियोटाइड साइक्लेसेस, और फॉस्फोडिएस्टरिस; उन सभी में शारीरिक कार्यों के असंख्य शामिल हैं:

- चयापचय

- कणों का परिवहन

- आंत की गतिशीलता

- पदार्थों का स्राव

- डिंब का निषेचन

- आनुवंशिक अभिव्यक्ति

- कोशिका प्रसार

- कोशिकाओं की संरचनात्मक अखंडता

- अंतरकोशिकीय संचार, आदि।

शांतोडुलिन-आश्रित प्रोटीन किनेसेस के बीच, निम्नलिखित उल्लिखित हैं: मायोसिन प्रकाश श्रृंखला किनेज (MLCK), फॉस्फोरिलस किनेज, और सीए ++ / शांतोडुलिन किनेसेस I, II और III।

इस प्रकार, कैल्शियम संकेतों (इसकी अंतःकोशिकीय एकाग्रता में वृद्धि या कमी) द्वारा एन्कोड की गई जानकारी इस और अन्य कैल्शियम-बाइंडिंग प्रोटीन द्वारा "डिकोड्ड" है, जो संकेतों को जैव रासायनिक परिवर्तनों में परिवर्तित करते हैं; दूसरे शब्दों में, कैल्शियम-आश्रित सिग्नलिंग प्रक्रियाओं में शांत प्रोटीन एक मध्यवर्ती प्रोटीन है।

कारवाई की व्यवस्था

कैलमोडुलिन एक बहुत ही बहुमुखी प्रोटीन है, क्योंकि इसके "लक्ष्य" प्रोटीन आकार, अनुक्रम, आकार और कार्य में काफी विविध हैं। चूंकि यह एक प्रोटीन है जो कैल्शियम आयनों के लिए "सेंसर" के रूप में कार्य करता है, इसकी क्रिया का तंत्र इसकी संरचना और / या रचना में प्रेरित परिवर्तनों पर निर्भर करता है, जब यह इनमें से चार आयनों को बांधता है।

नाक में घ्राण म्यूकोसा के बाल कोशिकाओं द्वारा पीड़ित आंत की चिकनी मांसपेशियों के संकुचन और गंधक के अनुकूलन के रूप में शारीरिक प्रक्रियाओं के एक जोड़े में अपनी भागीदारी की संक्षेप में समीक्षा करके कार्रवाई के इसके तंत्र को उदाहरण के तौर पर समझा जा सकता है।

कैलमोडुलिन और चिकनी मांसपेशी संकुचन

माइक्रोविली के एक्टिन बंडलों में मायोसिन 1 ए और शांतोडुलिन क्रॉस-पुलों की संरचना। स्रोत: जेफरी डब्ल्यू ब्राउन, सी। जेम्स मैककेनाइट

कंकाल और कार्डियक मांसपेशियों के संकुचन को ट्रिगर किया जाता है जब साइटोसोलिक सीए ++ में वृद्धि 10-6 मोल / एल से ऊपर के स्तर तक पहुंच जाती है और यह आयन ट्रोपोनिन सी से बांधता है, जो कि ऑलस्टेरिक परिवर्तनों से गुजरता है जो ट्रॉमीटोसिन को प्रभावित करते हैं। बदले में, ट्रोपोमायोसिन चलता है, एक्टिन में अपने मायोसिन-बाध्यकारी साइटों को उजागर करता है, जिससे संकुचन प्रक्रिया में आग लग जाती है।

ट्रोपोनिन सी चिकनी मांसपेशियों में मौजूद नहीं है, और संकेत स्तर से ऊपर सीए ++ में वृद्धि शांतोडुलिन के साथ अपने बंधन को बढ़ावा देती है। सीए-शांतोडुलिन कॉम्प्लेक्स मायोसिन लाइट चेन किनेज (एमएलसीके) को सक्रिय करता है, जो इस प्रकाश श्रृंखला को फॉस्फोराइलेट करता है, मायोसिन को सक्रिय करता है, और सिकुड़ा प्रक्रिया को ट्रिगर करता है।

सीए ++ में वृद्धि बाहर से प्रवेश के माध्यम से होती है या गॉ प्रोटीन को सक्रिय रिसेप्ट द्वारा सक्रिय किए गए कैस्केड में फॉस्फोलिपेज़ सी द्वारा जारी इनोसिटोल ट्राइफ़ॉस्फेट (आईपी 3) की कार्रवाई से व्यंग्यात्मकता से बाहर निकलती है। आराम तब होता है जब ट्रांसपोर्टरों की कार्रवाई से सीए ++, साइटोसोल से हटा दिया जाता है और अपने मूल स्थानों पर लौटता है।

दोनों प्रकार के संकुचन के बीच एक महत्वपूर्ण अंतर यह है कि धारीदार मांसपेशियों (कार्डियक और कंकाल) Ca ++ में अपने प्रोटीन, ट्रोपोनिन के साथ बाइंडिंग द्वारा allosteric परिवर्तनों को प्रेरित करता है, जबकि चिकनी मांसपेशियों में Ca-शांतोदुलिन द्वारा निर्मित परिवर्तन सहसंयोजक और आवेगपूर्ण है मायोसिन का फास्फोराइलेशन।

इसलिए, एक बार सीए ++ की कार्रवाई समाप्त हो जाने के बाद, किनेज द्वारा जोड़े गए फॉस्फेट को हटाने के लिए एक और एंजाइम की भागीदारी की आवश्यकता होती है। यह नया एंजाइम मायोसिन लाइट चेन फॉस्फेट (एमएलसीपी) है जिसकी गतिविधि शांतोडुलिन पर निर्भर नहीं करती है, लेकिन अन्य मार्गों द्वारा विनियमित होती है।

वास्तव में, चिकनी पेशी की संकुचन प्रक्रिया पूरी तरह से समाप्त नहीं होती है, लेकिन संकुचन की डिग्री दोनों एंजाइमों के कार्यों के संतुलन के परिणामस्वरूप मध्यवर्ती स्तर पर बनी हुई है, सीए ++ और शांतोद्दुलिन द्वारा नियंत्रित एमएलसीके, और एमएलसीपी अधीन अन्य विनियामक नियंत्रणों के लिए।

घ्राण सेंसर में अनुकूलन

जब घ्राण म्यूकोसा की सतह पर स्थित कोशिकाओं के सिलिया में स्थित घ्राण रिसेप्टर्स सक्रिय होते हैं, तो गंध संवेदना शुरू हो जाती है।

ये रिसेप्टर्स एक हेटेरोट्रिमिक जी प्रोटीन को "गोल्फ" (घ्राण जी प्रोटीन) के रूप में जाना जाता है, जिसमें तीन सबयूनिट्स होते हैं: "αolf", "ß" और "γ"।

जब घ्राण रिसेप्टर्स एक गंध के जवाब में सक्रिय होते हैं, तो इस प्रोटीन के उप-भाग विघटित हो जाते हैं और "αolf" सबयूनिट एंजाइम एडेनिल साइक्लेज को सक्रिय करता है, जो चक्रीय एडेनोसिन मोनोफॉस्फेट (सीएमपी) का उत्पादन करता है।

सीएमपी कैल्शियम और सोडियम के लिए सीएनजी जैसे चैनलों (चक्रीय न्यूक्लियोटाइड द्वारा सक्रिय) को सक्रिय करता है। ये आयन कोशिका में प्रवेश करते हैं, इसे विध्रुवित करते हैं और क्रिया क्षमता की दीक्षा का कारण बनते हैं जिसकी आवृत्ति गंध की तीव्रता का निर्धारण करेगी।

कैल्शियम जो प्रवेश करता है, जो कोशिका को विध्रुवित करता है, नकारात्मक प्रतिक्रिया का एक विरोधी प्रभाव होता है, कुछ समय बाद, शांत करने के लिए बाइंडिंग द्वारा और उनके बीच चैनल को बंद करने और विध्रुवण उत्तेजना को समाप्त करने के बावजूद, हालांकि गंध उत्तेजना बनी रहती है । इसे सेंसर मैचिंग कहा जाता है।

पौधों में कैलमोडुलिन

पौधे भी शांत आयन प्रोटीन के माध्यम से कैल्शियम आयनों के इंट्रासेल्युलर एकाग्रता में अंतर का जवाब देते हैं। इन जीवों में, शांतोदुलिन अपने पशु और खमीर समकक्षों के साथ कई संरचनात्मक और कार्यात्मक विशेषताओं को साझा करते हैं, हालांकि वे कुछ कार्यात्मक पहलुओं में भिन्न होते हैं।

उदाहरण के लिए, पौधों में शांतोडुलिन अपने लक्ष्य प्रोटीन के भीतर छोटे पेप्टाइड अनुक्रमों को बांधता है, संरचनात्मक परिवर्तनों को प्रेरित करता है जो कैल्शियम में आंतरिक बदलावों के जवाब में उनकी गतिविधियों को बदल देता है।

शांतिकुलिन किस हद तक पौधों में जानवरों से होने वाली प्रक्रियाओं को नियंत्रित करता है, यह आज भी चर्चा का विषय है।

संदर्भ

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