प्रोटीन की माध्यमिक संरचना वह नाम है जिसके द्वारा पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के कुछ हिस्सों की स्थानीय रूप से मुड़ा हुआ विरूपण परिभाषित किया गया है। इस संरचना में कई पैटर्न होते हैं जिन्हें नियमित आधार पर दोहराया जाता है।
ऐसे कई तरीके हैं जिनमें प्रोटीन श्रृंखलाएं मोड़ती हैं। हालाँकि, इनमें से कुछ ही रूप बहुत स्थिर हैं। प्रकृति में, प्रोटीन लेने वाले सबसे आम रूप α शीट के साथ-साथ α हेलिक्स भी हैं। इन संरचनाओं को बॉन्ड एंगल्स i (psi), और एमिनो एसिड अवशेषों के ph (phi) द्वारा वर्णित किया जा सकता है।
डायग्राम और गेंदों के मॉडल और प्रोटीन (माध्यमिक संरचना) के अल्फा हेलिक्स की छड़ें। से लिया और संपादित: एलेजांद्रो पोर्टो।
अमीनो एसिड के अवशेषों की साइड चेन के बीच जो इंटरैक्शन स्थापित किए जाते हैं, वे प्रोटीन की माध्यमिक संरचना को स्थिर करने या इसके विपरीत मदद कर सकते हैं। माध्यमिक संरचना को कई रेशेदार प्रोटीन के संविधान में देखा जा सकता है।
इतिहास
पिछली शताब्दी के 30 के दशक में, एक्स-रे के साथ काम करने वाले विलियम एट्सबरी ने पाया कि बालों के प्रोटीन, साथ ही साथ साही के छिलके, उनकी संरचना में सेगमेंट थे जो नियमित रूप से दोहराए गए थे।
इन परिणामों के आधार पर, और महत्व के ज्ञान के साथ कि हाइड्रोजन बांड पेप्टाइड बॉन्ड के ध्रुवीय समूहों के अभिविन्यास में प्रतिनिधित्व करते हैं, विलियम पॉलिंग और सहयोगी, परिणामस्वरूप, काल्पनिक रूप से संभावित नियमित अनुरूपण निर्धारित करते हैं जो प्रोटीन के पास हो सकते हैं।
पॉलिंग और उनके सहयोगियों ने 50 के दशक में, कई पोस्टुलेट्स स्थापित किए, जिन्हें पॉलीपेप्टाइड चेन के बंधन में पूरा करना था, उनमें और पहली जगह में, दो परमाणु एक दूसरे से कम दूरी पर एक दूसरे से संपर्क नहीं कर सकते। वैन डेर वाल्स के संबंधित रेडियो।
उन्होंने यह भी संकेत दिया कि जंजीरों की तह को स्थिर करने के लिए गैर-सहसंयोजक बंधों की आवश्यकता होती है।
इन पोस्टुलेट्स और पिछले ज्ञान के आधार पर, और आणविक मॉडल का उपयोग करके, वे प्रोटीन के कुछ नियमित अनुरूपणों का वर्णन करने में सक्षम थे, जिनमें बाद में α हेलिक्स और। शीट जैसे प्रकृति में सबसे अधिक बार दिखाए गए थे। ।
Α हेलिक्स
यह सबसे सरल माध्यमिक संरचना है, जहां एक काल्पनिक अक्ष के चारों ओर एक लुढ़का और संकुचित रूप में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को व्यवस्थित किया जाता है। इसके अलावा, इस पेचदार रीढ़ से प्रत्येक अमीनो एसिड प्रोट्रूड की साइड चेन।
इस मामले में अमीनो एसिड की व्यवस्था की जाती है, ताकि उनके पास -45 ° to -50 ° और -60 ° का बंध कोण हो। ये कोण क्रमशः α- कार्बन और कार्बोनिल के ऑक्सीजन और प्रत्येक अमीनो एसिड के नाइट्रोजन और α- कार्बन के बीच के बंधन को संदर्भित करते हैं।
इसके अतिरिक्त, वैज्ञानिकों ने निर्धारित किया है कि α हेलिक्स के प्रत्येक मोड़ के लिए 3.6 अमीनो एसिड अवशेष मौजूद हैं और यह मोड़ हमेशा प्रोटीन में डेक्सट्रोट्रॉटरी है। सबसे सरल संरचना होने के अलावा, α- हेलिक्स α-keratins में प्रमुख रूप है, और गोलाकार प्रोटीन में लगभग 25% अमीनो एसिड इस संरचना को अपनाते हैं।
Α हेलिक्स को उसके कई हाइड्रोजन बंधों के कारण स्थिर किया जाता है। इस प्रकार, हेलिक्स के प्रत्येक मोड़ में, इस प्रकार के तीन या चार लिंक स्थापित होते हैं।
हाइड्रोजन बॉन्ड में, एक पेप्टाइड बॉन्ड का नाइट्रोजन और बाद के चौथे एमिनो एसिड के कार्बोनिल समूह के ऑक्सीजन परमाणु, उस श्रृंखला के एमिनो-टर्मिनल पक्ष की दिशा में।
वैज्ञानिकों ने दिखाया है कि L- या डी-अमीनो एसिड से बनी पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के साथ एक α-हेलिक्स का निर्माण किया जा सकता है, बशर्ते कि सभी अमीनो एसिड में एक ही स्टीरियोसोमेरिक कॉन्फ़िगरेशन हो। इसके अलावा, प्राकृतिक एल-अमीनो एसिड दाएं और बाएं मोड़ दोनों के साथ α- हेलीकॉप्टर बना सकते हैं।
हालांकि, सभी पॉलीपेप्टाइड्स स्थिर α-हेलीकॉप्टर नहीं बना सकते हैं, क्योंकि उनकी प्राथमिक संरचना इसकी स्थिरता को प्रभावित करती है। कुछ एमिनो एसिड की आर श्रृंखला α हेलिकॉप्टरों के विरूपण को रोकते हुए, संरचना को अस्थिर कर सकती हैं।
Β चादर
Each शीट, या ed मुड़ी हुई शीट में, अमीनो एसिड के अवशेषों में से हर एक में 180 ° रोटेशन होता है, जो पूर्ववर्ती एमिनो एसिड अवशेषों के संबंध में होता है। इस तरह, परिणाम यह है कि पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का कंकाल विस्तारित रहता है और एक ज़िगज़ैग या अकॉर्डियन आकार में होता है।
Accordion- मुड़ा हुआ पॉलीपेप्टाइड जंजीरों को एक दूसरे से सटे रखा जा सकता है और दोनों श्रृंखलाओं के बीच रैखिक हाइड्रोजन बांड का उत्पादन किया जा सकता है।
दो आसन्न पॉलीपेप्टाइड जंजीरों को समानांतर में व्यवस्थित किया जा सकता है, अर्थात्, दोनों को अमीनो-कार्बोक्सिल दिशा में उन्मुख किया जा सकता है, जो समानांतर β-शीट का निर्माण करता है; या वे विपरीत दिशाओं में स्थित हो सकते हैं, एंटीपैरल then शीट फिर बनते हैं।
आसन्न एमिनो एसिड अवशेषों की साइड चेन विपरीत दिशाओं में चेन बैकबोन से फैलती है, जिसके परिणामस्वरूप एक वैकल्पिक पैटर्न होता है। कुछ प्रोटीन संरचनाएं acid संरचनाओं के एमिनो एसिड प्रकारों को सीमित करती हैं।
उदाहरण के लिए, घनी रूप से भरी हुई प्रोटीन में, शॉर्ट आर चेन अमीनो एसिड, जैसे ग्लाइसिन और ऐलेनिन, आपकी संपर्क सतहों पर अक्सर होते हैं।
प्रोटीन की माध्यमिक संरचनाओं की the शीट। से लिया और संपादित किया: प्रेस्टन मनोर स्कूल + जेएफएल।
द्वितीयक संरचना के अन्य अनुरूपण
प्रस्तावक ३
इस संरचना को α हेलिक्स द्वारा प्रस्तुत 3.6 के बजाय 3 अमीनो एसिड अवशेषों को प्रस्तुत करने और 10 तत्वों से बने हाइड्रोजन बॉन्डिंग लूप की विशेषता है। यह संरचना कुछ प्रोटीनों में देखी गई है, लेकिन यह प्रकृति में बहुत आम नहीं है।
Π हेलिक्स
दूसरी ओर, यह संरचना, प्रति सर्पिल मोड़ पर 4.4 अमीनो एसिड अवशेष और हाइड्रोजन बॉन्ड के 16-सदस्यीय लूप प्रस्तुत करती है। यद्यपि यह विन्यास मूल रूप से संभव है, यह प्रकृति में कभी नहीं देखा गया है।
इसका संभावित कारण इसका खोखला केंद्र हो सकता है, जो वान डेर वाल्स बलों को कार्य करने की अनुमति देने के लिए बहुत बड़ा है, जो संरचना को स्थिर करने में मदद करेगा, और जो पानी के अणुओं के पारित होने की अनुमति देने के लिए बहुत छोटा है।
सुपर माध्यमिक संरचना
सुपरसेकंडरी संरचनाएं α- हेलिकेस और fold-मुड़ा शीट की माध्यमिक संरचनाओं का संयोजन हैं। ये संरचनाएं कई गोलाकार प्रोटीन में हो सकती हैं। अलग-अलग संभव संयोजन हैं, जिनमें से प्रत्येक की विशेष विशेषताएं हैं।
सुपरसेकंडरी संरचनाओं के कुछ उदाहरण हैं: βα, इकाई, जिसमें दो समानांतर β शीट एक α-हेलिक्स खंड से जुड़ते हैं; αα इकाई, दो क्रमिक α- हेलीकॉप्टर की विशेषता है लेकिन एक गैर-पेचदार खंड द्वारा अलग किया गया है, जो उनके पक्ष श्रृंखलाओं की संगतता से जुड़ा हुआ है।
कई β शीट्स को, बैरल कॉन्फिगरेशन देते हुए खुद पर फोल्ड किया जा सकता है, जबकि खुद पर फोल्ड होने वाली एंटीरेल fold शीट एक सुपर-सेकेंडरी स्ट्रक्चर बनती है जिसे ग्रीक की कहा जाता है।
संदर्भ
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