काइमोट्रिप्सिन दूसरी सबसे प्रचुर मात्रा पाचन प्रोटीन छोटी आंत में अग्न्याशय द्वारा secreted है। यह सेरीन प्रोटीज के परिवार से संबंधित एक एंजाइम है और यह बड़े प्रोटीन में मौजूद टायरोसिन, फेनिलएलनिन, ट्रिप्टोफैन, मेथिओनिन और ल्यूकोसिन जैसे अमीनो एसिड के बीच पेप्टाइड बॉन्ड के हाइड्रोलिसिस में माहिर है।
"काइमोट्रिप्सिन" नाम वास्तव में एंजाइमों के एक समूह को लाता है जो अग्न्याशय द्वारा उत्पादित होते हैं और जानवरों में प्रोटीन के आंतों के पाचन में सक्रिय रूप से भाग लेते हैं। यह शब्द रेनिन जैसी क्रिया से उत्पन्न होता है जो इस एंजाइम की गैस्ट्रिक सामग्री या "चाइम" पर होती है।
काइमोट्रिप्सिन संरचना (स्रोत: उपयोगकर्ता: विकिमीडिया कॉमन्स के माध्यम से मैट्टीजेनजेन)
यद्यपि यह ज्ञात नहीं है कि जानवरों के साम्राज्य में उनका वितरण कितना व्यापक है, यह माना जाता है कि ये एंजाइम सभी जीवाणुओं में कम से कम मौजूद हैं और आर्थ्रोपोड्स जैसे "अधिक आदिम फिला" में उनकी उपस्थिति की रिपोर्ट है। और जो कोइलेंटरेट्स का है।
उन जानवरों में जिनके पास अग्न्याशय है, यह अंग काइमोट्रिप्सिन उत्पादन का मुख्य स्थल है, साथ ही साथ अन्य प्रोटीज, एंजाइम अवरोधक, और अग्रदूत या झाइमोजेन भी हैं।
केवल उनके जैवसंश्लेषण के संबंध में ही नहीं, बल्कि उनके बायोमिनथिसिस के सक्रियण, उनके एंजाइमैटिक गुण, उनके निषेध, उनकी गतिज और उत्प्रेरक विशेषताओं और उनकी सामान्य संरचना के संबंध में भी सबसे अधिक अध्ययन किए गए और सबसे अच्छे लक्षण वाले एंजाइम हैं।
विशेषताएँ और संरचना
काइमोट्रिप्सिन एंडोपेप्टिडेस हैं, अर्थात, वे प्रोटीन्स हैं जो अन्य प्रोटीनों के "आंतरिक" पदों में अमीनो एसिड के हाइड्रोलाइज़ पेप्टाइड बॉन्ड हैं; हालांकि यह भी दिखाया गया है कि वे कम चयनात्मकता के साथ एस्टर, एमाइड्स और आर्यलैमाइड्स को हाइड्रोलाइज कर सकते हैं।
उनके पास लगभग 25 kDa (245 अमीनो एसिड) का औसत आणविक भार होता है और यह काइमोट्रिप्सिनोजेन नामक अग्रदूतों से उत्पन्न होता है।
गोजातीय जानवरों के अग्न्याशय से, 2 प्रकार के काइमोट्रिप्सिनोगेन को शुद्ध किया गया है, ए और बी। पोर्सिन मॉडल में, एक तीसरे काइमोट्रिप्सिनोजेन का वर्णन किया गया था, काइमोट्रिप्सिनोजेन सी। इन तीनों में से प्रत्येक जाइमोजीन काइमोट्रिप्सिन ए, बी के उत्पादन के लिए जिम्मेदार है। और सी, क्रमशः।
काइमोट्रिप्सिन ए तीन पॉलीपेप्टाइड जंजीरों से बना होता है जो पुटिका या सिस्टीन अवशेषों के बीच डाइसल्फ़ाइड बांड के माध्यम से एक-दूसरे से जुड़े होते हैं। हालांकि, यह उल्लेख करना महत्वपूर्ण है कि कई लेखक इसे एक मोनोमेरिक एंजाइम (एक एकल सबयूनिट से बना) मानते हैं।
ये श्रृंखलाएं एक संरचना की रचना करती हैं, जिसमें एक दीर्घवृत्त आकार होता है, जिसमें जिन समूहों में विद्युत चुम्बकीय प्रभार होते हैं, वे सतह की ओर स्थित होते हैं (अमीनो एसिड के अपवाद के साथ जो उत्प्रेरक कार्यों में भाग लेते हैं)।
काइमोट्रिप्सिन आम तौर पर अम्लीय पीएच में अत्यधिक सक्रिय होते हैं, हालांकि जिन लोगों को कीड़े और अन्य गैर-कशेरुक जानवरों से वर्णित और शुद्ध किया गया है, वे पीएच 8-11 पर स्थिर होते हैं और निचले पीएच में बेहद अस्थिर होते हैं।
काइमोट्रिप्सिन फ़ंक्शंस
जब एक्सोक्राइन अग्न्याशय को उत्तेजित किया जाता है, या तो हार्मोन द्वारा या विद्युत आवेगों से, यह अंग काइमोट्रिप्सिनोजेन से भरपूर स्रावी दाने निकलता है, जो एक बार जब छोटी आंत में पहुंचता है, तो 15 और 16 के बीच एक और प्रोटीज द्वारा काट दिया जाता है और फिर " पूरी तरह से सक्रिय प्रोटीन प्राप्त करने के लिए स्व-संसाधित ”।
शायद इस एंजाइम का मुख्य कार्य भोजन के साथ सेवन किए गए प्रोटीन के पाचन या गिरावट के लिए जठरांत्र प्रणाली में उत्सर्जित अन्य प्रोटीज के साथ संगीत कार्यक्रम में कार्य करना है।
कहा गया प्रोटियोलिसिस के उत्पाद बाद में अमीनो एसिड के अपचय के माध्यम से कार्बन और ऊर्जा के स्रोत के रूप में काम करते हैं या उन्हें नए सेलुलर प्रोटीन के गठन के लिए सीधे "पुनर्नवीनीकरण" किया जा सकता है जो शारीरिक स्तर पर कई और विभिन्न कार्यों को निष्पादित करेगा।
कारवाई की व्यवस्था
काइमोट्रिप्सिन सक्रिय होने के बाद ही अपने कार्यों को अंजाम देते हैं, क्योंकि वे काइमोट्रिप्सिनोजेन नामक "अग्रदूत" रूपों (ज़िमोजेन्स) के रूप में उत्पन्न होते हैं।
काइमोट्रिप्सिन प्रतिक्रिया तंत्र (स्रोत: Hbf878 विकिमीडिया कॉमन्स के माध्यम से)
प्रशिक्षण
काइमोट्रिप्सिन ज़ाइमोजेन्स अग्न्याशय की एककोशिका कोशिकाओं द्वारा संश्लेषित होते हैं, जिसके बाद वे एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम से गोलगी कॉम्प्लेक्स में स्थानांतरित हो जाते हैं, जहां वे झिल्लीदार परिसरों या गुप्त कणिकाओं के भीतर पैक किए जाते हैं।
ये दाने एसिनी के सिरों पर जमा होते हैं और हार्मोनल उत्तेजनाओं या तंत्रिका आवेगों के जवाब में जारी किए जाते हैं।
सक्रियण
सक्रियण की स्थिति के आधार पर, कई प्रकार के काइमोट्रिप्सिन पाए जा सकते हैं, हालांकि, इन सभी में जिंजोजेन में एक पेप्टाइड बॉन्ड के प्रोटिओलिटिक "क्लीवेज" शामिल हैं, जो एंजाइम ट्रिप्सिन द्वारा उत्प्रेरित एक प्रक्रिया है।
सक्रियण की प्रतिक्रिया में शुरुआत में अमीनो एसिड 15 और 16 के बीच काइमोट्रिप्सिनोजेन के बीच पेप्टाइड बॉन्ड की दरार होती है, जिसके साथ π-काइमोट्रिप्सिन का निर्माण होता है, जो "स्व-प्रसंस्करण" करने में सक्षम है और ऑटोकैटलिस द्वारा सक्रियता को पूरा करता है।
उत्तरार्द्ध एंजाइम की कार्रवाई डिस्फ़ाइड बॉन्ड द्वारा जुड़े बाद के पेप्टाइड्स के गठन को बढ़ावा देती है और इन्हें चेन ए (एन-टर्मिनल क्षेत्र और अवशेष 1-14 से), चेन बी (16 से 146 के अवशेष) के रूप में जाना जाता है और सी चेन (सी-टर्मिनल क्षेत्र, अवशेष 149 से शुरू)।
अवशेष 14-15 और 147-148 (दो dipeptides) के समान भागों में उत्प्रेरक कार्य नहीं होते हैं और मुख्य संरचना से अलग हो जाते हैं।
उत्प्रेरक गतिविधि
काइमोट्रिप्सिन पेप्टाइड बांडों को हाइड्रोलाइजिंग करने के लिए जिम्मेदार है, मुख्य रूप से एमिनो एसिड के कार्बोक्जिलिक भाग पर हमला करता है जिसमें सुगंधित पक्ष समूह होते हैं, अर्थात्, अमीनो एसिड जैसे कि टायरोसिन, ट्रिप्टोफैन और फेनिलएलनिन।
इस प्रकार के एंजाइम के सक्रिय साइट (ग्लाइ-एस्प-सेर-ग्ला-ग्लू-अला-वैल) के भीतर एक सेरीन (सेर 195) शायद इसके कामकाज के लिए सबसे आवश्यक अवशेष है। प्रतिक्रिया तंत्र इस प्रकार है:
- काइमोट्रिप्सिन शुरू में एक "सब्सट्रेट-मुक्त" रूप में होता है, जहां उत्प्रेरक "ट्रायड" में एक एस्पार्टेट अवशेषों के साइड कार्बोक्सिल समूह (102), एक हिस्टॉरिस्ट अवशेषों की इमिडाज़ोल की अंगूठी (57) और होती है। एक सेरीन के साइड हाइड्रॉक्सिल समूह (195)।
- सब्सट्रेट एंजाइम से मिलता है और इसे एक विशिष्ट प्रतिवर्ती एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स (माईकेलियन मॉडल के अनुसार) बनाने के लिए बांधता है, जहां उत्प्रेरक "ट्रायड" सेरीन अवशेष के हाइड्रॉक्सिल समूह को सक्रिय करके न्यूक्लियोफिलिक हमले की सुविधा देता है।
- प्रतिक्रिया तंत्र के प्रमुख बिंदु में एक आंशिक बंधन का निर्माण होता है, जिसके परिणामस्वरूप हाइड्रॉक्सिल समूह का ध्रुवीकरण होता है, जो प्रतिक्रिया को तेज करने के लिए पर्याप्त है।
- न्यूक्लियोफिलिक अटैक के बाद, कार्बोक्सिल समूह एक टेट्राहेड्रल ऑक्सीयन इंटरमीडिएट बन जाता है, जो कि 193 और सेर 195 के अवशेषों के एन और एच समूहों द्वारा गठित दो हाइड्रोजन बांडों द्वारा स्थिर होता है।
- ऑक्सीज़न अनायास "पुनर्व्यवस्थित" करता है और एक एंजाइम मध्यवर्ती बनाता है जिसमें एक एसाइल समूह (एसाइलेटेड एंजाइम) जोड़ा गया है।
- सक्रिय साइट पर पानी के अणु के प्रवेश के साथ प्रतिक्रिया जारी रहती है, एक अणु जो एक नए न्यूक्लियोफिलिक हमले को बढ़ावा देता है जिसके परिणामस्वरूप एक दूसरा टेट्राहेड्रल मध्यवर्ती होता है जो हाइड्रोजन बांड द्वारा भी स्थिर होता है।
- प्रतिक्रिया तब समाप्त होती है जब यह दूसरा मध्यवर्ती फिर से एंजाइम बनाता है और एंजाइम-सब्सट्रेट माइसेलियन कॉम्प्लेक्स को फिर से बनाता है, जहां एंजाइम की सक्रिय साइट उस उत्पाद द्वारा कब्जा कर ली जाती है जिसमें कार्बोक्सिल समूह होता है।
संदर्भ
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