Ovalbumin पक्षियों की "स्पष्ट" अंडे में सबसे प्रचुर मात्रा प्रोटीन है। यह "सर्पिन" या "सेरीन प्रोटीज इनहिबिटर" के रूप में जाना जाने वाले प्रोटीन के परिवार से संबंधित है, जो यूकेरियोटिक प्रोटीन का एक अत्यधिक विविधतापूर्ण समूह है (जिसमें 300 से अधिक होमोलॉगस प्रोटीन शामिल हैं)।
यह महान शुद्धता के साथ पृथक पहले प्रोटीन में से एक था, और पक्षियों की प्रजनन संरचनाओं में इसकी आश्चर्यजनक प्रचुरता के लिए धन्यवाद, इसे संरचना के गुणों, गुणों के अध्ययन के लिए "मानकों" की तैयारी में "मॉडल" के रूप में व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है। संश्लेषण और कई प्रोटीनों का स्राव।
ओवलब्यूमिन की आणविक संरचना (स्रोत: जवाहर स्वामीनाथन और विकिमीडिया कॉमन्स के माध्यम से यूरोपीय जैव सूचना विज्ञान संस्थान में एमएसडी कर्मचारी)
प्रतिशत के संदर्भ में, अंडे के सफेद हिस्से की कुल प्रोटीन सामग्री का 60 से 65% के बीच ओवलब्यूमिन शामिल होता है, लेकिन सर्पिन प्रोटीन परिवार के अन्य सदस्यों के विपरीत, प्रोटीज अवरोधक के रूप में इसकी कोई गतिविधि नहीं है।
मुर्गी के अंडे के सफेद भाग में अन्य प्रोटीन भी होते हैं:
- ओवोट्रांसफरिन, जिसे कोलबुमिन भी कहा जाता है, जो सफेद रंग की कुल प्रोटीन सामग्री का 13% प्रतिनिधित्व करता है
- ओवोम्यूकोइड, एक ग्लाइकोप्रोटीन जिसमें कुल का 11% शामिल है
- ओवोमुसीन, एक अन्य सल्फेट युक्त ग्लाइकोप्रोटीन जो 3.5% का प्रतिनिधित्व करता है
- लाइसोजाइम या मुरीमीडेज़, जिसमें सफेद रंग के कुल प्रोटीन का 3.5% भी होता है
- ग्लोबुलिन, जो 4% का प्रतिनिधित्व करता है
डिंबग्रंथि का संश्लेषण पक्षियों के डिंबवाहिनी के माध्यम से अंडे के पारगमन के दौरान मध्यवर्ती पेप्टाइड्स के मिश्रण से होता है और ऐसी रिपोर्टें हैं कि शामिल जीनों का प्रतिलेखन केवल एस्ट्रोजेन, एक सेक्स हार्मोन की उपस्थिति के जवाब में होता है।
संरचना
ओवलब्यूमिन एक मोनोमेरिक फॉस्फोग्लाइकोप्रोटीन है जिसका आणविक भार लगभग 45 kDa है और एक आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु 4.5 के करीब है। इसकी संरचना में, इसलिए, फॉस्फोराइलेशन और ग्लाइकोसिलेशन के लिए कई साइटें हैं, जो प्रोटीन में बहुत आम बाद-अनुवादिक संशोधन हैं।
इस प्रोटीन को 7,700 बेस पेयर जीन द्वारा एनकोड किया जाता है, जिसमें 7 एक्सट्रॉन के साथ 8 एक्सॉन की उपस्थिति होती है, इसलिए यह संदेह है कि इसका संदेशवाहक परिपक्व प्रोटीन प्राप्त करने के लिए कई पोस्ट-ट्रांसक्रिप्शनल संशोधनों से गुजरता है।
मुर्गी के अंडों से प्राप्त ओवलब्यूमिन में 386 एमिनो एसिड के अवशेष होते हैं और यह दिखाया गया है कि इस प्रोटीन के शुद्ध रूप में तीन उपवर्ग होते हैं, जिन्हें क्रमशः A1, A2 और A3 के रूप में जाना जाता है, जिसमें क्रमशः दो, एक और कोई फॉस्फेट समूह होते हैं।
तृतीयक संरचना के संबंध में, ओवलब्यूमिन के अमीनो एसिड अनुक्रम में 6 सिस्टीन अवशेषों की उपस्थिति का पता चलता है, जिसके बीच चार डाइसल्फ़ाइड पुल बनते हैं। इसके अलावा, कुछ संरचनात्मक अध्ययनों से पता चला है कि इस प्रोटीन का एन-टर्मिनल अंत एसिटिलेटेड है।
एस
जब अंडे को संग्रहीत किया जाता है, तो ओवलब्यूमिन की संरचना को संशोधित किया जाता है, जो कि साहित्य में एस-ओवलब्यूमिन के रूप में जाना जाता है, जो कि गर्मी के खिलाफ एक अधिक स्थिर रूप है और जो डिसल्फाइड्स और सल्फ़ाइड्रिल्स के बीच विनिमय तंत्र के कारण बनता है।
भंडारण तापमान के अलावा, अंडों के आंतरिक पीएच के आधार पर ओवलबुमिन का यह "रूप" भी बनता है, जो कि प्रकृति में किसी भी प्रकार के प्रोटीन की उम्मीद की जा सकती है।
एस-ओवलब्यूमिन, तब, जिसके लिए कुछ अतिसंवेदनशीलता प्रतिक्रियाएं होती हैं जो कुछ लोगों को अंडे देने के बाद पीड़ित होती हैं।
विशेषताएं
इस तथ्य के बावजूद कि ओवलब्यूमिन प्रोटीज इनहिबिटर के रूप में उनकी गतिविधि द्वारा विशेषता प्रोटीन के एक परिवार से संबंधित है, इसमें निरोधात्मक गतिविधि नहीं है और इसका कार्य पूरी तरह से स्पष्ट नहीं किया गया है।
हालांकि, यह अनुमान लगाया गया है कि इस एंजाइम का एक संभावित कार्य भ्रूण से धातु आयनों का परिवहन और भंडारण है। अन्य लेखकों ने प्रस्तावित किया है कि यह अपने विकास के दौरान भ्रूण के लिए पोषण स्रोत के रूप में भी कार्य करता है।
प्रयोगात्मक दृष्टिकोण से, ओवलबुमिन विभिन्न संरचनात्मक, कार्यात्मक, संश्लेषण और प्रोटीन स्राव अध्ययन प्रणालियों के लिए मुख्य "मॉडल" प्रोटीन में से एक का प्रतिनिधित्व करता है, यही कारण है कि यह वैज्ञानिक मामलों में प्रगति के लिए बहुत महत्वपूर्ण है।
खाद्य उद्योग के लिए कार्य
इसके अलावा, चूंकि यह चिकन अंडे के सफेद भाग में सबसे प्रचुर मात्रा में प्रोटीन में से एक है, इसलिए यह मनुष्यों और अन्य जानवरों के पोषण के लिए एक अत्यंत महत्वपूर्ण प्रोटीन है जो विभिन्न पक्षियों के अंडे खाते हैं।
पाक पहलू में, अंडाकार, साथ ही अंडे के सफेद में बाकी प्रोटीन, उनके कार्यात्मक गुणों के लिए उपयोग किया जाता है, विशेष रूप से फोम की क्षमता के लिए, एक प्रक्रिया जिसके दौरान पॉलीपेप्टाइड्स को बदनाम किया जाता है, हवा इंटरफ़ेस का निर्माण करता है। फैलाव की अवस्था की स्थिर तरल विशेषता।
विकृतीकरण
चूंकि ओवलबुमिन में कई सल्फहाइड्रील समूह होते हैं, यह एक काफी प्रतिक्रियाशील और आसानी से विकृत प्रोटीन है।
ओवलब्यूमिन का विकृतीकरण तापमान 84 और 93 डिग्री सेल्सियस के बीच होता है, 93 वह होता है जो एस-ओवलब्यूमिन के रूप में होता है, जो उच्च तापमान पर अधिक स्थिर होता है। अंडा पकाने के दौरान देखी जाने वाली विशेषता ऑफ-व्हाइट "जैल" के गठन में गर्मी के परिणाम से ओवलब्यूमिन का विरूपण होता है।
तले हुए अंडे (स्रोत: व्हाटमआईडिंग विथ विकिमीडिया कॉमन्स)
इस प्रोटीन के विकृतीकरण के साथ-साथ लवण के प्रकार और सांद्रता पर विचार करते समय PH भी एक महत्वपूर्ण कारक है। ओवलब्यूमिन के लिए, डीएट्यूरिंग पीएच लगभग 6.6 है।
विभिन्न विकृतीकरण स्थितियों के तहत, ओवलब्यूमिन अणुओं को एकत्रित करने की एक उच्च प्रवृत्ति होती है, एक ऐसी प्रक्रिया जिसे आमतौर पर लवण को जोड़ने और तापमान बढ़ाने के साथ त्वरित किया जा सकता है।
ओवलब्यूमिन और अन्य अंडे के सफेद प्रोटीनों को गर्म करने पर जेल जैसी संरचनाएं बनाने की क्षमता, साथ ही साथ पानी के अणुओं को बाँधने की क्षमता और पायसीकारी के रूप में कार्य करते हैं, जो उन्हें उनकी सबसे महत्वपूर्ण कार्यात्मक विशेषताएं देते हैं। जिसके कारण उनका खाद्य उद्योग में विशेष रूप से शोषण होता है।
ठोस और जेल राज्यों के बीच संक्रमण तंत्र की जांच के लिए, साथ ही साथ विभिन्न प्रकार के लवणों की अखंडता पर विभिन्न सांद्रता (आयनिक शक्ति) के लिए इस प्रोटीन की विकृतीकरण प्रक्रिया बहुत उपयोगी रही है। प्रोटीन की।
संदर्भ
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