Tropomyosin तीन प्रोटीन मांसपेशियों और कुछ अकशेरुकी मांसपेशियों की कोशिकाओं रीढ़ की धारीदार कंकाल की मांसपेशी की कोशिकाओं के पेशीतंतुओं में पतली तंतु का हिस्सा हैं में से एक है।
यह मुख्य रूप से मांसपेशियों के मायोफिब्रिल्स में एक्टिन फ़िलामेंट्स के साथ जुड़ा हुआ है, लेकिन ऐसी रिपोर्टें हैं जो इंगित करती हैं कि, हालांकि कुछ हद तक, यह गैर-मांसपेशी सेल साइटोस्केलेटन में एक्टिन फ़िलामेंट्स के साथ भी जुड़ा हो सकता है।
ट्रोपोमीसिन का परमाणु मॉडल (स्रोत: स्पिड ~ कमॉनस्विकी ग्रहण किया (कॉपीराइट दावों के आधार पर)। वाया विकी कॉमिक्स)
यह 1946 और 1948 के बीच पहली बार पृथक और क्रिस्टलीकृत किया गया था, एक्टिन और मायोसिन प्राप्त करने के लिए सालों पहले इस्तेमाल किए गए प्रोटोकॉल के समान, मायोफिल्मेंट्स में दो सबसे प्रचुर मात्रा में प्रोटीन।
कंकाल की मांसपेशी कोशिकाओं में, ट्रोपोमिनोसिन का गठन होता है, साथ में ट्रोपोनिन, एक नियामक प्रोटीन युगल जो कैल्शियम "सेंसर" के रूप में कार्य करता है, क्योंकि एक्टिन फाइबर के साथ इसका निरोधात्मक संघ कैल्शियम आयनों के साथ बंधन के बाद उलट होता है। वे तंत्रिका उत्तेजनाओं के जवाब में कोशिका में प्रवेश करते हैं जो सीधे संकुचन करते हैं।
विशेषताएँ
कशेरुक कोशिकाओं में, ट्रोपोमायोसिन आमतौर पर मांसपेशियों के मायोफिब्रिल्स में पतले फिलामेंट्स के हिस्से के रूप में पाया जाता है, दोनों कंकाल की मांसपेशी और चिकनी मांसपेशियों में, जहां यह विनियामक कार्य करता है।
वैज्ञानिकों ने ट्रोपोमायोसिन को एक असममित प्रोटीन के रूप में वर्णित किया है, जो गर्मी (थर्मास्टेबल) के खिलाफ काफी स्थिर है, जिसका पोलीमराइजेशन मध्यम के आयनिक एकाग्रता पर निर्भर करता है जहां यह पाया जाता है।
यह तंतुमय और पेचदार प्रोटीन के एक बड़े और जटिल परिवार से संबंधित है जो यूकेरियोट्स के बीच व्यापक रूप से वितरित किया जाता है। कशेरुकियों में, ट्रोपोमायोसिन को दो बड़े समूहों में वर्गीकृत किया जाता है:
- उच्च आणविक भार (284-281 एमिनो एसिड के बीच)।
- कम आणविक भार (245-251 अमीनो एसिड के बीच)।
सभी isoforms, जब अलग से जांच की जाती है, तो अमीनो एसिड के अवशेषों की संख्या होती है जो कि 40 का एक गुणक होता है। परिकल्पनाएं हैं कि अमीनो एसिड के इन "समूहों" में से प्रत्येक G- एक्टिन मोनोमर के साथ परस्पर क्रिया करता है, क्योंकि दोनों प्रोटीन जटिल होते हैं। पतली तंतुओं में।
स्तनधारियों में ट्रोपोमायोसिन के कम से कम 20 अलग-अलग आइसोफोर्म होते हैं, जो वैकल्पिक प्रमोटरों के माध्यम से व्यक्त किए गए चार जीनों से एन्कोडेड होते हैं और जिनके उत्पाद (एमआरएनए) को वैकल्पिक स्प्लिसिंग ("स्पाइसलिंग") द्वारा संसाधित किया जाता है।
इनमें से कुछ आइसोफोर्म में अंतर अभिव्यक्ति है। कई ऊतक और चरण-विशिष्ट हैं, जैसा कि कुछ विशिष्ट मांसपेशियों के ऊतकों में पाए जाते हैं और यह मामला हो सकता है कि वे केवल विकास में एक विशिष्ट समय पर व्यक्त किए जाते हैं।
संरचना
ट्रोपोमायोसिन एक डिमरिक प्रोटीन है, जो दो कुंडलित अल्फा पॉलीपेप्टाइड हेलिकॉप्टरों से बना होता है, जिनमें से प्रत्येक में कम से कम 284 एमिनो एसिड अवशेष होते हैं, जिसमें आणविक भार 70 केडीए और 400 एनएम से अधिक की लंबाई होता है।
चूंकि कई आइसोफोर्म हो सकते हैं, उनकी संरचना दो समान या दो अलग-अलग अणुओं से बन सकती है, इस प्रकार क्रमशः एक होमोडिमेरिक या हेटेरोडिमेरिक प्रोटीन का निर्माण होता है। ये "ताकत" में भिन्न होते हैं, जिसके साथ वे एक्टिन फ़िलामेंट्स से जुड़ते हैं।
ट्रोपोमायोसिन के अणु, जो आकार में भी फिलामेंट हैं, "ग्रूव" क्षेत्रों में स्थित हैं जो जी-एक्टिन पॉलीमर श्रृंखलाओं के बीच मौजूद हैं जो ठीक तंतुओं के एफ-एक्टिन किस्में बनाते हैं। कुछ लेखक अपने संघटन को दोनों प्रोटीनों के बीच "रूप की पूरकता" के रूप में वर्णित करते हैं।
इस प्रोटीन के अनुक्रम को हेप्टापेप्टाइड्स (7 अमीनो एसिड) को दोहराने के "स्ट्रिंग" के रूप में कल्पना की जाती है, जिसकी व्यक्तिगत विशेषताओं और गुण इसकी संरचना बनाने वाले दो हेलिकॉप्टरों की स्थिर पैकेजिंग को बढ़ावा देते हैं, और जिसके बीच बाध्यकारी साइट बनती हैं। एक्टिन के लिए।
ट्रोपोमायोसिन और एक्टिन फाइबर के बीच का संघ मुख्य रूप से इलेक्ट्रोस्टैटिक इंटरैक्शन के माध्यम से होता है।
ट्रोपोमायोसिन का एन-टर्मिनल अंत विभिन्न मांसपेशियों के आइसोफॉर्म के बीच अत्यधिक संरक्षित है। इतना अधिक, कि पहले नौ अवशेषों में से आठ मनुष्य से ड्रोसोफिला (फल मक्खी) के समान हैं, और पहले 20 एन-टर्मिनल अवशेषों में से 18 सभी कशेरुक में संरक्षित हैं।
विशेषताएं
ट्रोपोमायोसिन और ट्रोपोनिन, जैसा कि पहले चर्चा की गई थी, कशेरुक और कुछ अकशेरुकी में कंकाल और कार्डियक फाइबर के मांसपेशियों के संकुचन की नियामक जोड़ी का गठन करते हैं।
ट्रोपोनिन तीन सबयूनिट्स से बना एक प्रोटीन कॉम्प्लेक्स है, जो कैल्शियम के प्रति प्रतिक्रिया करता है और इसे बांधता है, एक और जो ट्रोपोमायोसिन से बांधता है, और दूसरा जो एफ़िन फ़िलामेंट्स को बांधता है।
प्रत्येक ट्रोपोमायोसिन अणु एक ट्रोपोनिन कॉम्प्लेक्स के साथ जुड़ा हुआ है जो पूर्व के आंदोलनों को नियंत्रित करता है।
जब मांसपेशियों को आराम दिया जाता है, तो ट्रोपोमायोसिन एक विशेष टोपोलॉजी में होता है जो एक्टिन पर मायोसिन-बाध्यकारी साइटों को रोकता है, संकुचन को रोकता है।
जब मांसपेशियों के तंतुओं को पर्याप्त रूप से उत्तेजित किया जाता है, तो इंट्रासेल्युलर कैल्शियम एकाग्रता बढ़ जाती है, जिससे ट्रोपोनिन के साथ जुड़े ट्रोपोनिन में एक परिवर्तन होता है।
ट्रोपोनिन में परिवर्तनकारी परिवर्तन ट्रोपोमायोसिन में एक परिवर्तनकारी परिवर्तन को भी प्रेरित करता है, जिसके परिणामस्वरूप एक्ट-मायोसिन बाध्यकारी साइटों की "रिलीज़" होता है और मायोफिब्रिल के संकुचन की अनुमति देता है।
गैर-मांसपेशी कोशिकाओं में, जहां यह पाया जाता है, ट्रोपोमायोसिन स्पष्ट रूप से संरचनात्मक कार्यों को पूरा करता है या कोशिका आकृति विज्ञान और गतिशीलता के नियमन में होता है।
ट्रोलोमायोसिन एक एलर्जेन के रूप में
ट्रोपोमायोसिन की पहचान जानवरों की उत्पत्ति के खाद्य पदार्थों के कारण होने वाली एलर्जी के मामलों में सबसे प्रचुर एलर्जीनिक मांसपेशी प्रोटीन में से एक के रूप में की गई है।
यह मांसपेशियों और गैर-मांसपेशियों की कोशिकाओं में मौजूद है, दोनों कशेरुक और अकशेरुकी में। विभिन्न अध्ययनों से पता चलता है कि चिंराट, केकड़ों और झींगा मछली जैसे क्रस्टेशियंस के कारण होने वाली एलर्जी प्रतिक्रियाएं हाइपरसेंसिटिव एलर्जी रोगियों के सीरम में इम्युनोग्लोबुलिन के माध्यम से उनके एपिटोप्स के "पता लगाने" का परिणाम हैं।
इस प्रोटीन को क्रॉस-रिएक्टिव एलर्जेन के रूप में व्यवहार करने के लिए माना जाता है, क्योंकि मरीज़ों को झींगा से एलर्जी होती है, उदाहरण के लिए, अन्य क्रस्टेशियंस और मोलस्क से भी एलर्जी होती है जिनके समान विशेषताओं वाला प्रोटीन होता है।
संदर्भ
- आयुसो, जीआरआर, और लेहरर, एसबी (1999)। ट्रोपोमायोसिन: एक अकशेरुकीय पैन-एलर्जेन। इंटरनेशनल जर्नल ऑफ एलर्जी एंड इम्यूनोलॉजी, 119, 247–258।
- डोमिंग्यूज़, आर। (2011)। ट्रोपोमायोसिन: द गेटकीपर का दृश्य एक्टिन फिलामेंट से पता चला। बायोफिज़िकल जर्नल, 100 (4), 797-798।
- फराह, सी।, और रीनच, एफ। (1995)। ट्रोपोनिन कॉम्प्लेक्स और मांसपेशियों के संकुचन का विनियमन। FASEB, 9, 755–767।
- फिलिप्स, जीएन, फिलर्स, जेपी, और कोहेन, सी (1986)। ट्रोपोमायोसिन क्रिस्टल संरचना और स्नायु विनियमन। जर्नल ऑफ़ मॉलिक्यूलर बायोलॉजी, 192, 111–131।
- रॉस, एम।, और पॉलीना, डब्ल्यू (2006)। प्रोटोकॉल। सहसंबद्ध कोशिका और आणविक जीव विज्ञान (5 वां संस्करण) के साथ एक पाठ और एटलस। Lippincott विलियम्स और विल्किंस।